BCAA IPH AGAA
Содержание
Исследование миопротекторных свойств пептида IPH-AGAA в культурах миоцитов крысы и человека [ править | править код ]
Перспективы применения пептидов в качестве миопротекторов [ править | править код ]
В настоящее время среди спортивного питания ведущую роль занимают биологически активные добавки (БАД) на основе протеинов и пептидов [Dudgeon W.D. et al., 2016]. Пептиды имеют ту же структуру, что и белки (протеины), но размер этих молекул меньше. Несмотря на широкий ассортимент БАД на основе пептидов для спортивного питания, зачастую их безопасность и эффективность не доказана.
В течение многолетних научных и клинических исследований в Санкт-Петербургском институте биорегуляции и геронтологии были разработаны пептидные биорегуляторы для применения при различной патологии и в спорте [Хавинсон В.Х. и др., 2013]. Их применение способствовало повышению функций мозга, иммунной, сердечно-сосудистой систем, улучшению состояния костной и мышечной ткани, физической активности.
Применение пептидных биорегуляторов футболистами клуба «Зенит» в течение 1999-2000 гг. позволило активировать резервные возможности спортсменов на 15%. На практике данное улучшение функционального состояния футболистов проявилось в уникальной (для чемпионата России 2000 г.) беспроигрышной серии из 13 матчей, а впоследствии выигрыша кубка России. На протяжении 2003-2008 гг. пептидные биорегуляторы ежегодно в периоды тренировок и восхождения использовали альпинисты из проекта «Русский путь – стены мира». В своих отчетах врач команд кандидат медицинских наук М.Н. Бакин отмечал, что применение пептидных биорегуляторов позволяет минимизировать симптомы горной болезни и повысить резервные возможности организма альпинистов. Сборная команды Санкт-Петербурга по тяжелой атлетике в период с 2004 по 2005 гг. во время тренировок принимала пептидные биорегуляторы, что позволило спортсменам превысить личные рекорды и войти в сборную РФ. С 2009 по 2010 гг. было проведено исследование влияния пептидных биорегуляторов на резервные возможности организма спортсменок сборной команды РФ по художественной гимнастике. После приема пептидных биорегуляторов у спортсменок изменялась экспрессия генов HSPA1A и IL6. Эти гены отвечают за стрессоустойчивость и нормальное функционирование иммунной системы. Подтверждением геноспецифической стимуляции иммунной системы под действием пептидных биорегуляторов является тот факт, что после приема пептидов у 80% гимнасток снизилась заболеваемость острыми респираторными вирусными инфекциями. Важно также отметить, что короткие пептиды, являясь естественным продуктом обмена веществ, присутствующих в организме, не могут быть выявлены в крови или моче спортсмена, т.е. в отличие от искусственно синтезированных неприродных веществ, не может являться допингом и не имеет побочных эффектов.
Таким образом, приведенные в качестве примера результаты исследований отечественных ученых свидетельствуют о перспективности применения пептидов для целей спортивной медицины и объясняют значительное повышение интереса к пептидным субстанциям среди производителей продуктов спортивного питания.
Целью настоящего исследования явилось изучение миопротекторных свойств пептида с условным названием «IPH-АGAA» в культурах миоцитов крысы и человека. Для достижения цели были поставлены следующие задачи:
Материалы и методы исследования [ править | править код ]
Общая характеристика работы [ править | править код ]
Исследование миопротекторных свойств пептида IPH-АGAA проводили на первичных культурах миоцитов крыс и культуре мезенхимных стволовых клеток мышцы эмбриона человека линии FetMSC.
Первичные культуры миоцитов крыс получали из бедренных мышц крыс линии Wistar. В исследовании использовали 3 месячных самцов крыс массой 270-320 г. Для выделения культуры применяли методику, описанную Чепелевой и соавт. (2015). Крыс содержали на стандартном пищевом рационе, со свободным доступом к воде и 12 часовым циклом смены светового режима (день-ночь).
Культуру мышцы эмбриона человека линии FetMSC заказывали в Коллекции клеточных культур позвоночных Института цитологии РАН (Санкт-Петербург). При каждом пересеве в ростовую среду добавляли раствор с пептидом IPH-АGAA или контрольным пептидом. Клетки культивировали до 3-го пассажа, на котором проводили иммунофлуоресцентное окрашивание. Культуры клеток мышц крысы и человека были разделены на 5 групп каждая:
Для большинства диссоциированных клеточных культур, как было показано ранее, наиболее эффективной является концентрация пептидов 20 нг/мл [Линькова Н.С. и др., 2016; Khavinson V. et al., 2017]. Поскольку ранее пептид IPH-АGAA в диссоциированных культурах клеток миоцитов не изучался, выбрали 3 указанные выше концентрации, исходя из предыдущего опыта экспериментальной работы с другими культурами клеток и пептидами. В качестве контроля выбран иммунопротекторный пептид Lys-Glu с известными и хорошо описанными в литературе свойствами [Хавинсон В.Х., 2009].
Приготовление раствора пептидов для добавления в культуры клеток [ править | править код ]
Для исследования использовали пептиды IPH-АGAA и Lys-Glu в форме лиофилизированного порошка. Осуществляли последовательное разведение пептидов питательной средой для культивирования культур до получения конечных концентраций раствора 2 нг/мл, 20 нг/мл, 200 нг/мл.
Выделение первичной культуры миоцитов крыс [ править | править код ]
Культуры клеток получали из бедренных мышц крыс линии Вистар. Изолированную мышечную ткань измельчали и помещали в 0,2% раствор коллагеназы NB4 (Serva) в течение 30 мин при температуре 37 °С. Часть полученных клеток высаживали на культуральный пластик без подложки в ростовой среде DMEM/F12 (Invitrogen) с добавлением 10% фетальной бычьей сыворотки (foetal bovine serum, FBS; Autogene Bioclear), 100 Ед/мл пенициллина (Gibco), 100 Ед/мл стрептомицина (Gibco), 2 ммоль/л L-глутамина (Invitrogen). Смену среды проводили каждые трое суток. Для неспецифической дифференцировки полученной культуры проводили инкубацию с дексаметазоном (10–8 М) в течение 10 дней. Оставшиеся клетки полученной первичной культуры высаживали на культуральный пластик в слое матригеля с пониженным содержанием ростовых факторов (BD Biosciences). Матригель предварительно заливали в культуральные флаконы из расчета 50 мкл/см2 и выдерживали в течение 30 мин при комнатной температуре. Для культивирования использовали среду DMEM/F12 (Invitrogen) с добавлением 10% FBS (Autogene Bioclear), 100 Ед/мл пенициллина (Gibco), 100 Ед/мл стрептомицина (Gibco), 2 ммоль/л L-глутамина (Invitrogen). Смену среды проводили каждые трое суток [Чепелева Е.В. и др., 2015]. Общий вид культуры миоцитов крысы представлен на рисунке 1.
Характеристика культуры мезенхимных стволовых клеток из мышцы эмбриона человека линии FetMSC [ править | править код ]
Цитология. 2014. 56 (8): 562 – 573.
Иммунофлуоресцентная конфокальная микроскопия [ править | править код ]
Выявление маркерных молекул осуществляли иммунофлуоресцентным методом с использованием первичных антител к Myf5 (1:100, Abcam), Pax7 (1:250, Abcam), Ki67 (1:75, Abcam), p53 (1:50, Abcam), виментин (1:100, Abcam). В качестве вторичных антител использовали конъюгированные с флуорохромом Alexa Fluor 488 (1:1000, Abcam, зеленая флуоресценция) или Alexa Fluor 647 (1:1000, Abcam, красная флуоресценция).
Рис. 2. Схема дифференцировки миобластов и образования многоядерного синцития [по Bentzinger C.F. et al., 2012].
Закладка мышечной ткани и формирование мышц — миогенез— происходит во время внутриутробного развития в несколько стадий, каждая из которых управляется различными белками. Основными стадиями миогенеза являются: деламинация (разделение слоев клеток), миграция клеток, пролиферация (разрастание ткани путем деления клеток) и два этапа дифференцировки. Эти стадии происходят на внутриклеточном уровне, это первый этап миогенеза. На втором этапе происходит формирование самой мышечной ткани, для чего необходимы стадия слияния клеток в вытянутые многоядерные мышечные клетки — миоциты и образование мышечных волокон, а также стадия образования клеток-сателлитов (то есть клеток, необходимых для регенерации, восстановления и роста мускулатуры уже во взрослом состоянии).
Белок Pax7 – транскрипционный фактор, который играет ключевую роль в миогенезе, регулируя пролиферацию предшественников миоцитов. Свою функцию Pax7 выполняет, связываясь с ДНК в виде димера с транскрипционным фактором Pax3 и взаимодействуя с белком PAXBP1. Также Pax7 связывается с метилтрансферазой гистона WDR5. Pax7 экспрессируется в сателлитных клетках мышечной ткани, в нервной ткани и сперматогониях. Ген, кодирующий белок Pax7, является фактором подавления онкогенеза, т.к. при мутации в этом гене развивается альвеолярная рабдомиосаркома [Parker M.H. et al., 2003; Magli A. et al., 2017].
Белок Mif5 (Myogenic factor 5) – ключевой транскрипционный фактор регуляции миогенеза скелетных мышц. Принадлежит к семейству миогенных регуляторных факторов (MRFs), включающих в себя также белки MyoD(Myf3), миогенин, MRF4 (Myf6). Из всех транскрипционных факторов семейства MRFs Mif5 является самым ранним фактором дифференцировки и начинает экспрессироваться еще в эмбриогенезе. Mif5 индуцирует дифференцировку полипотентных миогенных клеток в направлении скелетных мышц [Kim A.R. et al., 2017].
Белок Ki67 является общепризнанным и широко используемым маркером пролиферации, экспрессирующимся во всех типах тканей. Процесс старения характеризуется достижением предела Хейфлика и снижением либо полным прекращением способности клеток к делению. В связи с этим белок Ki67 может являться важным маркером для оценки снижения пролиферативной активности клеток и степени инволютивных процессов в исследуемом органе [Romero Q. et al., 2014].
Белок р53 является транскрипционным фактором, выполняющим функцию супрессора образования злокачественных опухолей путем активации апоптоза в тканях организма. Белок р53 активируется при повреждениях ДНК, а также при стимулах, которые могут привести к подобным повреждениям или являются сигналом о старении клетки и нарушении ее функциональной активности [Arshad H. et al., 2010].
Виментин (Vimentin) — белок промежуточных филаментов соединительных тканей и других тканей мезодермального происхождения, в том числе миоцитов. Виментин участвует в построении цитоскелета клетки. Несмотря на то, что большинство промежуточных филаментов — это устойчивые структуры, в фибробластах и дифференцирующихся миоцитах содержащие виментин филаменты являются динамической структурой [Zhang C. et al., 2017].
Окрашивание препаратов проводили по стандартному протоколу:
На рисунке 3 приведены примеры ядерной экспрессии белков Pax7 и Myf5 в культуре мезенхимных стволовых клеток из мышцы эмбриона человека линии FetMSC.
Морфометрия [ править | править код ]
Для анализа полученных результатов использовали конфокальный микроскоп Olympus FluoView 1000 (Япония), программное обеспечение «Olympus FluoView ver 3.1b». В каждом случае анализировали 10 полей зрения при увеличении ×200. Проводили измерение относительной площади экспрессии в %. Относительную площадь экспрессии рассчитывали, как отношение площади, занимаемой иммунопозитивными клетками, к общей площади клеток в поле зрения и выражали в процентах для маркера с цитоплазматическим окрашиванием (виментин), а также как отношение площади, занимаемой иммунопозитивными ядрами, к общей площади ядер в поле зрения для маркеров с ядерной экспрессией (Myf5, Pax7, р53, Ki67).
Статистическая обработка результатов [ править | править код ]
Статистическая обработка экспериментальных данных включала в себя подсчет среднего арифметического, стандартного отклонения и доверительного интервала для каждой выборки и проводилась в программе Statistica 6.0. Для анализа вида распределения использовали критерий Шапиро-Уилка (Shapiro-Wilk’s W-test). Если данные подчинялись нормальному распределению, различия в средних определялись с помощью критерия Стюдента (t). В случаях, когда дисперсионный анализ выявлял статистически значимую неоднородность нескольких выборок, для последующего выявления неоднородных групп (путем их попарных сравнений) применяли процедуры множественных сравнений с помощью U-критерия Манна-Уитни. Критический уровень достоверности нулевой гипотезы (об отсутствии различий) принимали равным 0,05.
Результаты исследования и их обсуждение [ править | править код ]
Влияние пептида IPH-AGAA на экспрессию виментина в культурах миоцитов крысы и человека [ править | править код ]
В контрольной культуре мезенхимных стволовых клеток из мышцы эмбриона человека линии FetMSC площадь экспрессии маркера цитоскелета виментина составила 2,76±0,35%. Пептиды IPH-AGAA в концентрациях 2 и 20 нг/мл и Lys-Glu в концентрации 20 нг/мл не влияли на экспрессию виментина в культуре миоцитов человека (рис. 5). Пептид IPH-AGAA в концентрации 20 нг/мл повышал экспрессию виментина в 1,8 по сравнению с контролем (рис. 4,5).
В контрольной первичной культуре бедренных мышц крыс площадь экспрессии виментина составила 1,65±0,22%. Пептид IPH-AGAA в концентрациях 2 нг/мл и 200 нг/мл и пептид Lys-Glu в концентрации 20 нг/мл не влияли на экспрессию виментина в культуре миоцитов крысы (рис. 6). Пептид IPH-AGAA в концентрации 20 нг/мл повышал экспрессию виментина в 1,3 раза по сравнению с контролем (рис. 6).
Рис. 4. Экспрессия виментина (Alexa Fluor 647, красная флуоресценция) в культуре мезенхимных стволовых клеток из мышцы эмбриона человека линии FetMSC. Иммунофлуоресцентная конфокальная микроскопия, ×200: А – контроль, Б – добавление пептида IPH-AGAA, 20 нг/мл.
Рис. 5. Влияние пептида IPH-AGAA на экспрессию виментина в культуре мезенхимных стволовых клеток из мышцы эмбриона человека линии FetMSC.
В контрольной культуре мезенхимных стволовых клеток из мышцы эмбриона человека линии FetMSC площадь экспрессии транскрипционного фактора пролиферации незрелых миоцитов Pax7 составила 3,58±0,33%. Пептид IPH-AGAA в концентрациях 2 нг/мл и 200 нг/мл и пептид Lys-Glu концентрации 20 нг/мл не влияли на экспрессию Pax7 в культуре миоцитов человека (рис. 7). Пептид IPH-AGAA в концентрации 20 нг/мл повышал экспрессию Pax7 в 1,2 раза по сравнению с контролем (рис. 7).
Рис. 7. Влияние пептида IPH-AGAA на экспрессию Pax7 в культуре мезенхимных стволовых клеток из мышцы эмбриона человека линии FetMSC.
В контрольной культуре мезенхимных стволовых клеток из мышцы эмбриона человека линии FetMSC площадь экспрессии транскрипционного фактора дифференцировки миоцитов Mif5 составила 2,21±0,18%. Пептид IPH-AGAA в концентрации 2 нг/мл и пептид Lys-Glu не влияли на экспрессию Mif5 в культуре миоцитов человека (рис. 9). Пептид IPH-AGAA в концентрациях 20 нг/мл и 200 нг/мл повышал экспрессию Mif5, соответственно, в 2,9 и 2,8 раза по сравнению с контролем (рис. 9).
Рис. 9. Влияние пептида IPH-AGAA на экспрессию Mif5 в культуре мезенхимных стволовых клеток из мышцы эмбриона человека линии FetMSC.
В контрольной культуре мезенхимных стволовых клеток из мышцы эмбриона человека линии FetMSC площадь экспрессии транскрипционного фактора апоптоза р53 составила 0,63±0,05%. Пептид IPH-AGAA в концентрации 2 нг/мл и пептид Lys-Glu не влияли на экспрессию р53 в культуре миоцитов человека (рис. 11). Пептид IPH-AGAA в концентрациях 20 нг/мл и 200 нг/мл понижал экспрессию р53, соответственно, в 1,6 и 1,5 раза по сравнению с контролем (рис. 11).
Рис. 11. Влияние пептида IPH-AGAA на экспрессию р53 в культуре мезенхимных стволовых клеток из мышцы эмбриона человека линии FetMSC.
В контрольной культуре мезенхимных стволовых клеток из мышцы эмбриона человека линии FetMSC площадь экспрессии пролиферотропного протеина Ki67 составила 2,79±0,21%. Пептид IPH-AGAA в концентрации 2 нг/мл и пептид Lys-Glu не влияли на экспрессию Ki67 в культуре миоцитов человека (рис. 13). Пептид IPH-AGAA в концентрациях 20 нг/мл и 200 нг/мл повышал экспрессию Ki67 в 1,2 по сравнению с контролем (рис. 13).
В контрольной первичной культуре бедренных мышц крыс площадь экспрессии Ki67 составила 4,35±0,37%. Пептид IPH-AGAA в концентрации 2 нг/мл и пептид Lys-Glu не влияли экспрессию Ki67 в культуре миоцитов крысы (рис. 14). Пептид IPH-AGAA в концентрациях 20 нг/мл и 200 нг/мл повышал экспрессию транскрипционного фактора Ki67 в 1,3 раза по сравнению с контролем (рис. 14).
Рис. 13. Влияние пептида IPH-AGAA на экспрессию Ki67 в культуре мезенхимных стволовых клеток из мышцы эмбриона человека линии FetMSC.
IPH-AGAA
Содержание
Оценка эффективности применения продукта спортивного питания «BCAA 2:1:1 + PEPTIDE COMPLEX IPH-AGAA» в тренировочном процессе профессиональных спортсменов и у лиц, занимающихся в фитнес-клубах [ править | править код ]
Актуальность исследования [ править | править код ]
Пептидергическая система представляет наиболее универсальный механизм регуляции физиологических функций. В настоящее время совокупность регуляторных пептидов рассматривают как саморегулирующуюся систему, обеспечивающую гомеостаз организма за счет способности индуцировать или ингибировать продукцию различных пептидов.
Многочисленными исследованиями отечественных и зарубежных ученых установлено, что под действием пептидов в клетках понижается скорость накопления патологических изменений (повреждений ДНК, мутаций, злокачественных трансформаций и т.п.) и повышается активность репаративных процессов, направленных на восстановление клеточного гомеостаза. Улучшение функций тканей под воздействием регуляторных пептидов вызывает позитивные системные эффекты: улучшение энергетического обеспечения тканей, снижение образования активных форм кислорода, коррекцию возрастных, иммунных и эндокринных нарушений. В связи с этим актуальной является задача поиска эффективных не допинговых методов повышения функционального резерва организма спортсменов и лиц, непрофессионально занимающихся спортом.
Целью настоящего исследования явилась оценка эффективности применения продукта спортивного питания «BCAA 2:1:1 + PEPTIDE COMPLEX IPH-AGAA», имеющего в своем составе пептид с условным названием IPH-AGAA, в тренировочном процессе профессиональных спортсменов и у лиц, занимающихся в фитнес-клубах. Для достижения цели были поставлены следующие задачи.
Материалы исследования [ править | править код ]
Исследование проводили с участием профессиональных спортсменов, занимающихся единоборствами, и людей, занимающимися спортом не профессионально (посещение фитнес-клубов 3 раза в неделю), по методике, предложенной в работе Наумовой К.Н. и соавт. (2017) в модификации.
Методы исследования [ править | править код ]
Все участники исследования перед началом работы подписали «Информированное согласие на участие в эксперименте», после этого они прошли этапное комплексное обследование, которое включало определение компонентного состава массы тела по методу Я. Матейко в модификации. Каждый участник исследования трижды проходил обследование в течение эксперимента: в начале курса приема продукта спортивного питания, в середине курса (через 15 дней после начала эксперимента) и после окончания курса.
Под компонентным составом массы тела понимается количественное (выраженное в кг или %) соотношение метаболически активных и малоактивных тканей. К метаболически активным тканям относятся мышечная, костная, нервная и ткани внутренних органов. К метаболически малоактивным тканям относится подкожный и внутренний жир, составляющий энергетический запас организма. Расчет жирового, мышечного и костного компонентов происходит по приведенным ниже формулам с учетом антропометрических данных и метода калориметрии.
Определение веса безжировой массы (БМ) проводится по формуле Бенке:
а – ширина плеч, см; b – поперечный диаметр грудной клетки, см; c – ширина таза (тазо-гребневый размер), см; d – ширина таза (межвертельный размер), см; е – ширина двух сомкнутых колен, см; q – минимальная окружность голени, см; h – минимальная окружность предплечья, см.
Для определения абсолютного значения жирового компонента (Д) используют формулу Я. Майтеко:
S – площадь поверхности тела (V); k – константа (k=1,3); d – средняя толщина подкожного жира вместе с кожей, равная полусумме семи (у женщин) или восьми (у мужчин) кожно-жировых складок:
Относительная масса жирового компонента в % (Д1) определяется по формуле:
Д – абсолютная величина жирового компонента, кг; Р – вес тела, кг.
Определение абсолютного количества мышечного компонента (М) в кг проводили по формуле Я. Матейко:
Z – рост, см; k – константа (k=6,5); r – средняя величина окружностей предплечья, бедра и голени за вычетом кожно-жирового слоя этих же звеньев тела, которая определяется по формуле:
Относительная величина мышечного компонента в % (М1) определяется по формуле:
М1 – абсолютное количество мышечного компонента, кг; Р – вес тела, кг.
Для определения абсолютной массы костного компонента (О) используют формулу Я. Матейко:
О – абсолютное количество костного компонента, кг; Z – рост, см; k – константа (k=1,2); о2 – квадрат средней величины поперечных диаметров дистальных частей плеча, предплечья, бедра и голени.
Относительная величина костного компонента в % (О1) определяется по формуле:
О1 – абсолютное количество костного компонента, кг; Р – вес тела, кг.
Удельный вес (УВ) тела определяется по формуле:
Д1 – относительный вес жировой массы тела, %, М1 – относительный вес мышечной массы тела, %, О1 – относительный вес костной массы тела, %.
Статистическая обработка данных [ править | править код ]
Результаты исследования эффективности применения продукта спортивного питания «BCAA 2:1:1 + PEPTIDE COMPLEX IPH-AGAA» у спортсменов. Данное исследования выполнено в рамках учебно – тренировочных сборов (УТС) по боксу и боям без правил. В соответствие с программой подготовки в данной группе единоборцев указанный УТС был представлен четырехнедельным тренировочным мезоциклом. Структура (3,5+2,5+1) и объем нагрузок в мезоцикле соответствовали этапу НПС цикла подготовки к рейтинговым боям.
Таблица 1. Влияние курсового применения продуктов спортивного питания на морфологические показатели состава тела спортсменов-единоборцев
Показатели Контрольная группа BCAA 2:1:1 Основная группа BCAA 2:1:1 + PEPTIDE COMPLEX IPH-AGAA за 1 день до начала курса через 15 дней от начала курса через 30 дней от начала курса за 1 день до начала курса через 15 дней от начала курса через 30 дней от начала курса Масса тела, кг 76,4±1,1 74,8±1,0 72,8±0,8* 76,1±0,9 73,6±0,7* 71,2±0,08* Мышечная масса, кг 40,1±0,8 41,6±0,9 42,3±0,8* 39,5±0,8 41,2±0,7* 44,4±0,7*# Жировая масса, кг 9,6±0,3 9,4±0,3 9,1±0,3* 9,5±0,2 9,3±0,3 8,0±0,3*#
BCAA пептид
BCAA — комплекс трех аминокислот Изолейцина, Лейцина и Валина, которые являются важными компонентами белка. Отличие от других аминокислот в том, что организм их не синтезирует. Три аминокислоты объединены в один комплекс, так как действуют одновременно и взаимно дополняют друг друга.
Употребление данных аминокислот во время спортивных тренировок защищает мышечную ткань от перенапряжения и регулирует секрецию некоторых гормонов.
Это делает данные аминокислоты незаменимыми для набора сухой мышечной массы
Список продукции «Аминокислоты с пептидными комплексами IPH»
| НАИМЕНОВАНИЕ | Назначение |
| ВСАА Пептидный комплекс IPH AGAA | Повышает выносливость, увеличивает рост сухой мышечной массы. Улучшает питание и дыхание клеток организма, восстанавливает стенки сосудов. |
| ВСАА Пептидный комплекс IPH AVN | Повышает выносливость, увеличивает рост сухой мышечной массы, обеспечивает защиту сосудов кровеносной системы. |
| ВСАА Пептидный комплекс IPH AEN | Повышает выносливость, увеличивает рост сухой мышечной массы, обеспечивает полноценную функциональность суставов. |
Аминокислотный пептидный комплекс BCAA IPH AGAA
Аминокислотный пептидный комплекс BCAA IPH AGAA — инновационный продукт, включающий в себя BCAA обогащенный пептидным комплексом IPH AGAA.
Свойства пептидного комплекса IPH AGAA:
Аминокислотный пептидный комплекс BCAA IPH AVN
Аминокислотный пептидный комплекс BCAA IPH AVN — инновационный продукт, включающий в себя ВСАА обогащенный пептидным комплексом IPH AVN.
Повышает выносливость организма, помогает нормальному росту мышц и защищает сосуды кровеносной системы во время и после интенсивных тренировок.
Свойства пептидного комплекса IPH AVN:
Аминокислотный пептидный комплекс BCAA IPH AEN
Аминокислотный пептидный комплекс BCAA IPH AEN — инновационный продукт, включающий в себя ВСАА обогащенный пептидным комплексом IPH AEN.
Повышает силовые показатели и выносливость организма, помогает защитить суставы от повреждений при интенсивных физических нагрузках. Не является лекарственным средством.
Свойства пептидного комплекса IPH AEN:
Результат: аминокислотный комплекс ВСАА в сочетании с пептидным комплексом IPH AEN повышает силовые показатели и выносливость организма, способствует росту мышечных волокон и помогает защитить суставы от повреждений при интенсивных физических нагрузках. пептидный комплекс IPH AEN быстро транспортируется в кровь и запускает важные физиологические процессы.
