С каким белком взаимодействуют ионы кальция активируя сокращение скелетной мышцы
Термин «электромеханическое сопряжение» относится к механизму, благодаря которому потенциал действия приводит к сокращению миофибрилл в мышечных волокнах. Однако существенные отличия механизма электромеханического сопряжения в сердечной мышце, имеют для функции миокарда особое значение. Так же, как и в скелетных мышцах, потенциал действия распространяется вдоль клеточной мембраны, проходя в глубь сердечных волокон по поперечным Т-трубочкам. Возбуждение мембраны в области Т-трубочек, в свою очередь, приводит к выходу ионов кальция из продольных трубочек саркоплазматического ретикулума в саркоплазму. В тысячные доли секунды ионы кальция достигают миофибрилл и активируют химические реакции, лежащие в основе мышечного сокращения.
Особенностью электромеханического сопряжения в сердечной мышце является то, что при возбуждении миокарда ионы кальция поступают в саркоплазму не только из цистерн саркоплазматического ретикулума, но также из Т-трубочек. Без этого дополнительного источника ионов кальция сокращение сердечной мышцы было бы недостаточно сильным. Дело в том, что в отличие от скелетной мышцы саркоплазматический ретикулум в кардиомиоцитах развит слабее. Что касается системы Т-трубочек, то они являются мощным депо кальция. Их диаметр в 5 раз, а объем жидкости в них в 25 раз больше, чем в волокнах скелетных мышц. Кроме того, в Т-трубочках имеется большое количество мукополисахаридов, несущих на поверхности отрицательный заряд. Связываясь с ионами кальция, они создают значительный запас этих ионов, способных немедленно диффундировать в саркоплазму при возбуждении.
В отличие от скелетных мышц сила сокращения миокарда в значительной степени зависит от концентрации кальция во внеклеточной жидкости. Дело в том, что хорошо развитая система Т-трубочек, открываясь в окружающее внеклеточное пространство, заполнена внеклеточной (интерстициальной) жидкостью с высоким содержанием кальция. Таким образом, внеклеточная жидкость проникает глубоко внутрь волокон по системе Т-трубочек и служит необходимым источником ионов кальция для развития мышечного сокращения. (Сила сокращения скелетных мышц практически не зависит от изменений концентрации кальция во внеклеточной жидкости. Сокращение скелетных мышц полностью обеспечивается ионами кальция, поступающими в саркоплазму из цистерн саркоплазматического ретикулума, т.е. из внутриклеточных источников.)
В конце фазы плато потенциала действия вход ионов кальция в кардиомиоцит прекращается. Из саркоплазмы ионы кальция быстро удаляются как обратно в саркоплазматический ретикулум, так и во внеклеточную жидкость Т-трубочек. В результате цикл сокращения в миокарде завершается вплоть до поступления нового потенциала действия.
Длительность сокращения. Сокращение сердечной мышцы начинается через несколько миллисекунд после начала потенциала действия и заканчивается через несколько миллисекунд после завершения потенциала действия. Таким образом, длительность сокращения миокарда зависит от длительности потенциала действия, включая фазу плато, и составляет 0,2 сек в миокарде предсердий и 0,3 сек в миокарде желудочков.
С каким белком взаимодействуют ионы кальция активируя сокращение скелетной мышцы
Ионы Са2+ представляют собой вторичный мессенджер, принимающий участие в многочисленных процессах передачи сигнала в различных клетках. У высших организмов внутриклеточный Са2+ участвует в таких разнообразных процессах, как синаптическая передача, мышечное сокращение, секреция инсулина, оплодотворение и экспрессия генов. В данной статье мы рассмотрим вопросы регуляции мышечного сокращения и сердечного ритма ионами Са2+.
В начале процесса сопряжения возбуждения и сокращения ионы Са2+ начинают поступать в цитозоль, а по мере возвращения клетки в состояние покоя выходят оттуда. Такое увеличение и снижение концентрации Са2+ в цитозоле представляют собой фазный момент в процессе сопряжения возбуждения и сокращения. Для его протекания необходимо участие нескольких типов Са2+-транспортных белков.
В клетках сердечной мышцы процесс возбуждения и сокращения подразделяется на четыре стадии.
На первой стадии, при деполяризации плазматической мембраны (сарколеммы) на ней генерируется электрический сигнал. При этом, благодаря входящему потенциалу действия, мембранный потенциал приобретает более положительное значение по сравнению с потенциалом покоя. Потенциал-зависимые Са2+-каналы (которые называются Cav1.2 Са2+-каналы) улавливают эти изменения мембранного потенциала и открываются (фаза 2 потенциала действия клеток миокарда). Небольшой поток ионов Са2+ начинает транспортироваться в клетку в направлении электрохимического градиента.
На второй стадии при поступлении Са2+ через Cav1.2 Са2+-каналы начинается высвобождение Са2+ из саркоплазматического ретикулума, в котором он депонирован в миллимолярных концентрациях. Выход Са2+ из саркоплазматического ретикулума происходит через особые каналы, называемые рианодиновые рецепторы (RyRs). В клетках сердечной мышцы этот процесс носит название Са2+-зависимый выход Са2+. Количество Са2+, выходящее в цитозоль из саркоплазматического ретикулума, в несколько раз превышает поступающее в цитозоль через сарколемму.
Са2+-зависимые Са2+-каналы саркоплазматического ретикулума клеток миокарда называются рианодиновыми рецепторами, поскольку они специфически связывают растительный алкалоид рианодин, блокирующий их действие. В различных клетках экспрессируются разные каналы внутриклеточного высвобождения Са2+, которые открываются в ответ на разнообразные сигналы, вызывающие мышечное сокращение. Основной вид каналов, высвобождающих Са2+ из саркоплазматического ретикулума клеток миокарда, относится к изоформе RyR2.
При генерации и распространении потенциала действия в клетках миокарда концентрация Са2+ в цитозоле увеличивается и снижается.
Это обеспечивается несколькими различными типами белков, транспортирующих Са2+.
На третьей стадии увеличение концентрации ионов Са2+ в цитозоле приводит к активации Са2+-зависимого белка тропонина С, который стимулирует сокращение мышечных волокон. Для эффективной активации всех внутриклеточных микрофиламентов и сокращения сердечной мышцы необходимо увеличение концентрации Са2+ в цитозоле со 100 нМ до 1,0 мкМ.
На четвертой стадии, когда Са2+ вытесняется из цитозоля, наступает расслабление мышцы. Вытеснение Са2+ происходит по нескольким механизмам. Основной из них — мобилизация Са2+ обратно в депо саркоплазматического ретикулума с помощью Са2+-АТФазы. Этот фермент осуществляет функцию насоса и направляет обратно в депо Са2+, который высвободился из саркоплазматического ретикулума при участии RyRs. Наряду с этим, Са2+ удаляется из цитозоля при участии таких Са2+- транспортных белков, как Na+/Са2+-обменник плазматической мембраны.
Этот обменник выводит из цитозоля небольшую часть Са2+, поступившего через потенциал-зависимые Cav1.2 Са2+-каналы. Немного Са2+ также обменивается между цитозолем и митохондриями.
В общем, за небольшими исключениями, процессы возбуждения и сокращения в скелетных и сердечной мышцах сходны. В отличие от клеток миокарда, потенциал-зависимые Са2+-каналы плазматической мембраны скелетных мышц представлены другой изоформой и стимулируют выход Са2+ из саркоплазматического ретикулума при физическом взаимодействии с изоформой рианодинового рецептора — RyRl. Наряду с этим, активация скелетных мышц может постепенно нарастать за счет вовлечения в процесс все большего количества мышечных волокон, что приводит к увеличению силы сокращения.
Таким образом, активация скелетных мышц может варьировать от коротких одиночных до повторяющихся тетанических сокращений и в конце концов ограничивается степенью мышечной усталости.
Предполагаемая структура инозитол-1,4,5-трифосфатного рецептора эндоплазматического ретикулума.
Слева показан Са2+-градиент, создающийся по сторонам мембраны эндоплазматического ретикулума в покоящихся клетках животных.
Каналы высвобождения внутриклеточного Са2+ относятся к числу уникальных ионных каналов. Они подразделяются на две группы: RyRs включаются и выключают ся под действием Са2+ или при прямом взаимодействии с Са2+-каналами плазматической мембраны, и близкие к ним рецепторы инозитол-1,4,5-трифосфата (IP3Rs), которые регулируются IР3. Четыре RyR или IP3R субъединицы собираются в симметрично организованный комплекс, образующий канал. Оба типа каналов состоят из двух доменов: порового и большого цитоплазматического, снабженного воротным механизмом. Предполагается, что канал IP3Rs имеет шесть трансмембранных сегментов и одну поровую петлю на субъединицу. Близкая структура постулируется и для RyRs.
Са2+-каналы RyR представляют собой самые большие из известных ионных каналов. Структура их доменной организации получена при трехмерном моделировании с использованием данных электронно-микроскопических исследований. Эти каналы в 10 раз больше, чем Na+-, Са2+- или К+-каналы. Каждая субъединица RyR состоит примерно из 5000 остатков аминокислот, почти вдвое превышая размер частично гомологичной IP3R субъединицы. Величина поровых доменов RyRs и IP3Rs примерно такая же, как для К+-каналов. Большие цитоплазматические домены RyRs и IP3Rs контролируют открытие-закрытие каналов с помощью Са2+ и IР3, подобно тому, как это имеет место в лиганд-зависимых К+-каналах.
Мутации, нарушающие процессы открывания-закрывания каналов внутриклеточного высвобождения Са2+, приводят к развитию различных заболеваний. Например, миссенс-мутации в гене, кодирующем белок RyR2, связаны с двумя генетическими формами аритмии и внезапной смерти при физической нагрузке. Мутантная форма RyR Са2+-канала обладает пониженным сродством к калстабину 2 (который также называется FKBP12.6). Калстабин2 представляет собой субъединицу Са2+-канала, которая стабилизирует закрытое состояние RyR миокарда, предотвращая его аберрантную активацию.
В результате мутации в белке RyR в фазе покоя или диастолы сердца, из саркоплазматического ретикулума начинается усиленный выход ионов Са2+. Более того, разрегулирование RyR2 при болезнях сердца увеличивает вероятность ухудшения сердечной функции и наступления внезапной смерти. К общему механизму, вероятно, относится внутриклеточная утечка Са2+, которая за счет аберрантной деполяризации мембраны может вызвать угрожающую аритмию.
Мутации в гене, кодирующем RyR-изоформу клеток скелетных мышц, также приводят к аберрантному выходу внутриклеточного кальция, что служит причиной заболевания, известного под названием злокачественная гипертермия. Больные крайне чувствительны к неконтролируемому внутриклеточному выходу Са2+, при этом у них поднимается температура и отмечается генерализованная мышечная контрактура. При применении в ингаляциях некоторых анестетиков и мышечных релаксантов у больных могут наступить серьезные нарушения метаболических процессов, представляющие угрозу для жизни.
Мутации в гене, кодирующем белок потенциал-зависимых Са2+-каналов плазматических мембран скелетных мышц, который физически взаимодействует с RyRs и активирует его, также обеспечивают восприимчивость к развитию злокачественной гипертермии.
Два внутриклеточных канала, высвобождающих Са2+:
IР3-рецептор (IP3R) и рианодиновый рецептор (RyR), и два К+-канала: потенциал-зависимый канал Шейкера и Са2+-зависимый канал MthK различаются по размерам.
Поровые домены обозначены голубым и желтым цветом соответственно.
Редактор: Искандер Милевски. Дата обновления публикации: 18.3.2021
Ионы кальция в мышечных волокнах
Описаны химические свойства кальция и основные функции, которые выполняют ионы кальция в мышечных волокнах: участие в процессе сокращения мышечного волокна; участие в протекании креатинфосфатного пути ресинтеза АТФ; участие в протекании гликолиза; участие в катаболизме белка.
Ионы кальция в мышечных волокнах
Давайте поговорим о тех функциях, которые выполняют ионы кальция в мышечных волокнах. Но вначале вспомним, что такое кальций.
Кальций
Кальций (Са) – мягкий, химически активный щелочноземельный металл серебристо-белого цвета. Термин предложен Гемфри Дэви, который впервые получил кальций в чистом виде в 1808 году, выделив его из влажной гашеной извести. Из-за высокой активности кальций в свободном виде в природе не встречается. Широко известны соединения кальция – известняк, гипс, мрамор.
Место хранения ионов кальция в мышечном волокне
Функции ионов кальция в мышечном волокне
Ионы кальция (Са 2+ ) в мышечных волокнах выполняют ряд функций. Они участвуют:
Теперь немного подробнее о каждой функции.
Участие в процессе сокращения мышечного волокна
После того, как потенциал действия достигает Т-трубочек и саркоплазматического ретикулума, из него в саркоплазму выделяются ионы кальция. Считается, что в покое молекулы тропомиозина находятся над активными центрами белка актина и предотвращают прикрепление к ним головок миозина. После выделения ионов кальция из саркоплазматического ретикулума, они присоединяются к тропонину. Тропонин изменяет свою конфигурацию и «приподнимает» молекулы тропомиозина с активных участков актина. Как только открываются активные участки актина, к ним присоединяются головки миозина и начинается процесс сокращения мышечного волокна.
Участие в протекании креатинфосфатного пути ресинтеза АТФ
Расщепление креатинфосфата в мышечных волокнах ускоряется ферментом креатинкиназой. Активность этого фермента значительно возрастает при физических нагрузках за счет активирующего действия на неё ионов кальция.
Участие в протекании гликолиза
Гликолиз – один из путей ресинтеза АТФ при мышечной деятельности. В мышечных волокнах гликолиз представляет собой анаэробный распад гликогена до молочной кислоты (лактата). Гликолиз катализируется (ускоряется) ферментами: фосфорилазой и фосфофруктокиназой. Фосфорилаза активируется стрессовым гормоном адреналином, который выделяется в кровь непосредственно перед началом физической нагрузки. Также фермент фосфорилаза активируется ионами кальция.
Участие в катаболизме белка
Доказано, что ионы кальция активируют протеазы – ферменты, приводящие к катаболизму белка. По-видимому, чтобы оградить мышечное волокно от полного разрушения, работает кальциевый насос, который закачивает ионы кальция в саркоплазматический ретикулум.
С каким белком взаимодействуют ионы кальция активируя сокращение скелетной мышцы
Выделяют несколько последовательных этапов запуска и осуществления мышечного сокращения.
1. Потенциал действия распространяется вдоль двигательного нервного волокна до его окончаний на мышечных волокнах.
2. Каждое нервное окончание секретирует небольшое количество нейромедиатора ацетилхолина.
3. Ацетилхолин действует на ограниченную область мембраны мышечного волокна, открывая многочисленные управляемые ацетилхолином каналы, проходящие сквозь белковые молекулы, встроенные в мембрану.
4. Открытие управляемых ацетилхолином каналов позволяет большому количеству ионов натрия диффундировать внутрь мышечного волокна, что ведет к возникновению на мембране потенциала действия.
5. Потенциал действия проводится вдоль мембраны мышечного волокна так же, как и по мембране нервного волокна.
6. Потенциал действия деполяризует мышечную мембрану, и большая часть возникающего при этом электричества течет через центр мышечного волокна. Это ведет к выделению из саркоплазматического ретикулума большого количества ионов кальция, которые в нем хранятся.
7. Ионы кальция инициируют силы сцепления между актиновыми и миозиновыми нитями, вызывающие скольжение их относительно друг друга, что и составляет основу процесса сокращения мыщц.
8. Спустя долю секунды с помощью кальциевого насоса в мембране саркоплазматического ретикулума ионы кальция закачиваются обратно и сохраняются в ретикулуме до прихода нового потенциала действия. Удаление ионов кальция от миофибрилл ведет к прекращению мышечного сокращения.
Далее мы обсудим молекулярные механизмы этого процесса.
Миофибрилла в расслабленном и сокращенном состоянии. Показано (вверху), что актиновые нити (розовые) вдвинуты в пространства между миозиновыми нитями (красные). Сближение Z-дисков друг с другом (внизу).
Молекулярные механизмы мышечного сокращения
Механизм скольжения нитей для мышечного сокращения. На рисунке показан основной механизм мышечного сокращения. Показано расслабленное состояние саркомера (вверху) и сокращенное состояние (внизу). В расслабленном состоянии концы актиновых нитей, отходящие от двух последовательных Z-дисков, лишь незначительно перекрываются. Наоборот, в сокращенном состоянии актиновые нити втягиваются внутрь между миозиновыми так сильно, что их концы максимально перекрывают друг друга. При этом Z-диски притягиваются актиновыми нитями к концам миозиновых. Таким образом, мышечное сокращение осуществляется путем механизма скольжения нитей.
Что заставляет нити актина скользить внутрь среди нитей миозина? Это связано с действием сил, генерируемых при взаимодействии поперечных мостиков, исходящих от нитей миозина, с нитями актина. В условиях покоя эти силы не проявляются, однако распространение потенциала действия вдоль мышечного волокна приводит к выделению из саркоплазматическо-го ретикулума большого количества ионов кальция, которые быстро окружают миофи-бриллы. В свою очередь, ионы кальция активируют силы взаимодействия между нитями актина и миозина, в результате начинается сокращение. Для осуществления процесса сокращения необходима энергия. Ее источником являются высокоэнергетические связи молекулы АТФ, которая разрушается до АДФ с высвобождением энергии. В следующих разделах мы приведем известные детали молекулярных процессов сокращения.
Молекулярные особенности сократительных нитей
Миозиновая нить. Она состоит из множества молекул миозина, молекулярная масса каждой составляет около 480000. На рисунке показана отдельная молекула; и также — объединение многих молекул миозина в миозиновую нить, а также взаимодействие одной стороны этой нити с концами двух актиновых нитей.
В состав молекулы миозина входят 6 полипептидных цепей: 2 тяжелые цепи с молекулярной массой около 200000 каждая и 4 легкие цепи с молекулярной массой около 20000 каждая. Две тяжелые цепи спирально закручиваются вокруг друг друга, формируя двойную спираль, которую называют миозиновым хвостом. С одного конца обе цепи изгибаются в противоположных направлениях, формируя глобулярную полипептидную структуру, называемую миозиновой головкой. Таким образом, на одном конце двойной спирали молекулы миозина образуются 2 свободные головки; 4 легкие цепи также включены в состав миозиновой головки (по 2 в каждой). Они помогают регулировать функцию головки во время мышечного сокращения.
А. Молекула миозина.
Б. Объединение многих молекул миозина в одну миозиновую нить.
Показаны также тысячи миозиновых поперечных мостиков и взаимодействие их головок с прилежащими актиновыми нитями.
Миозиновая нить состоит из 200 или более отдельных молекул миозина. Видно, что хвосты молекул миозина объединяются, формируя тело нити, а многочисленные головки молекул выдаются наружу по сторонам тела. Кроме того, наряду с головкой в сторону выступает часть хвоста каждой миозиновой молекулы, образуя плечОу которое выдвигает головку наружу от тела, как показано на рисунке. Выступающие плечи и головки вместе называют поперечными мостиками. Каждый поперечный мостик может сгибаться в двух точках, называемых шарнирами. Один из них расположен в месте, где плечо отходит от тела миозиновой нити, а другой — где головка крепится к плечу. Движение плеча позволяет головке или выдвигаться далеко наружу от тела миозиновой нити, или приближаться к телу. В свою очередь, повороты головки участвуют в процессе сокращения, что обсуждается в следующих разделах.
Общая длина каждой миозиновой нити остается постоянной и равна почти 1,6 мкм. В самом центре миозиновой нити на протяжении 0,2 мкм поперечных мостиков нет, поскольку снабженные шарнирами плечи отходят в стороны от центра.
Сама миозиновая нить сплетена таким образом, что каждая последующая пара поперечных мостиков смещена в продольном направлении относительно предыдущей на 120°, что обеспечивает распределение поперечных мостиков во всех направлениях вокруг нити.
АТФ-азная активность миозиновой головки. Есть и другая особенность миозиновой головки, необходимая для мышечного сокращения: миозиновая головка функционирует как фермент АТФ-аза. Как объясняется далее, это свойство позволяет головке расщеплять АТФ и использовать энергию расщепления высокоэнергетической связи для процесса сокращения.
Актиновая нить. Актиновая нить состоит из трех белковых компонентов: актина, тропомиозина и тропонина.
Актиновая нить, состоящая из двух спиралевидных цепочек молекул F-актина и двух цепочек молекул тропомиозина, расположенных в желобках между цепочками актина.
К одному концу каждой молекулы тропомиозина прикреплен тропониновый комплекс, который запускает сокращение.
Основой актиновой нити являются две цепи белковой молекулы F-актина. Обе цепи закручиваются в спираль так же, как и молекула миозина.
Каждая цепь двойной спирали F-актина состоит из полимеризованных молекул G-актина с молекулярной массой около 42000. К каждой молекуле G-актина прикреплена 1 молекула АДФ. Полагают, что эти молекулы АДФ являются активными участками на актиновых нитях, с которыми взаимодействуют поперечные мостики миозиновых нитей, обеспечивая мышечное сокращение. Активные участки на обеих цепях F-актина двойной спирали расположены со смещением таким образом, что вдоль всей поверхности актиновой нити встречается один активный участок примерно через каждые 2,7 нм.
Длина каждой актиновой нити — около 1 мкм. Основания актиновых нитей прочно встроены в Z-диски; концы этих нитей выступают в обоих направлениях, располагаясь в пространствах между миозиновыми молекулами.
Молекулы тропомиозина. Актиновая нить также содержит другой белок — тропомиозин. Каждая молекула тропомиозина имеет молекулярную массу 70000 и длину 40 нм. Эти молекулы спирально оплетают спираль из F-актина. В состоянии покоя молекулы тропомиозина располагаются поверх активных участков актиновых нитей, препятствуя их взаимодействию с миозиновыми нитями, лежащему в основе сокращения.
Тропонин и его роль в мышечном сокращении. По ходу молекул тропомиозина к ним периодически прикреплены другие белковые молекулы, называемые тропонином. Они представляют собой комплексы трех слабосвязанных белковых субъединиц, каждая из которых играет специфическую роль в регуляции мышечного сокращения. Одна из субъединиц (тропонин I) имеет высокое сродство к актину, другая (тропонин Т) — к тропомиозину, третья (тропонин С) — к ионам кальция. Считают, что этот комплекс прикрепляет тропомиозин к актину. Высокое сродство тропонина к ионам кальция, как полагают, инициирует процесс сокращения, о чем говорится в следующей статье.
Редактор: Искандер Милевски. Дата обновления публикации: 18.3.2021
— Вернуться в оглавление раздела «Физиология человека.»
С каким белком взаимодействуют ионы кальция активируя сокращение скелетной мышцы
В гладкой мышце, как и в скелетной, сократительный процесс активируется ионами кальция, однако источники этих ионов различны. Различие заключается в том, что саркоплазматический ретикулум, обеспечивающий практически все количество ионов кальция для сокращения скелетной мышцы, в большинстве гладких мышц очень слабо развит.
Вместо этого почти все ионы кальция, вызывающие сокращение, входят в мышечную клетку из внеклеточной жидкости во время потенциала действия или под влиянием другого стимула.
Поскольку концентрация ионов кальция во внеклеточной жидкости выше 10 М, а внутри гладкомышечной клетки — менее 10 М, открытие кальциевых каналов вызывает быструю диффузию ионов кальция в клетку. Время, необходимое для осуществления этой диффузии, в среднем составляет 200-300 мсек. Его называют латентным периодом процесса сокращения. Для гладкой мышцы латентный период примерно в 50 раз больше, чем для скелетной мышцы.
Роль саркоплазматического ретикулума гладкомышечных волокон. На рисунке показаны немногочисленные слаборазвитые трубочки саркоплазматического ретикулума, которые лежат около клеточной мембраны в некоторых более крупных гладкомышечных клетках. К этим трубочкам примыкают небольшие инвагинации клеточной мембраны, называемые кавеолами. Кавеолы представляют собой рудиментарный аналог системы поперечных трубочек скелетной мышцы.
Трубочки саркоплазматического ретикулума в крупном гладкомышечном волокне. Показана связь трубочек с инвагинациями клеточной мембраны, которые называют кавеолами.
Появление потенциала действия в мембране кавеол, как полагают, ведет к выделению ионов кальция из примыкающих саркоплазматических трубочек так же, как в скелетных мышцах потенциалы действия в области Т-трубочек вызывают выделение ионов кальция из цистерн саркоплазматического ретикулума. В целом, чем больше развит сарко-плазматический ретикулум в волокне гладкой мышцы, тем быстрее оно сокращается.
Влияние на сокращение гладких мышц изменений внеклеточной концентрации ионов кальция. Изменение концентрации ионов кальция во внеклеточной жидкости практически не влияет на силу сокращения скелетных мышц, однако для большинства гладких мышц это не так. При снижении концентрации кальция во внеклеточной жидкости примерно до 1/3-1/10 нормы сокращения гладких мышц обычно прекращаются. Следовательно, сила сокращения гладкой мышцы в высокой степени зависит от концентрации ионов кальция во внеклеточной жидкости.
Для расслабления гладкой мышцы необходим кальциевый насос. Для расслабления гладкой мышцы после ее сокращения необходимо удалить ионы кальция из внутриклеточной жидкости. Это удаление осуществляется с помощью кальциевого насоса, который выкачивает ионы кальция из гладкомышечного волокна назад во внеклеточной жидкости или саркоплазматический ретикулум (при его наличии). По сравнению с быстродействующим насосом саркоплазматического ретикулума скелетной мышцы кальциевый насос гладкомышечного волокна действует медленно.
В связи с этим одиночное сокращение гладкой мышцы часто продолжается в течение секунд, а не сотые или десятые доли секунды, что характерно для скелетной мышцы.
— Вернуться в оглавление раздела «Физиология человека.»
