при какой температуре при готовке происходит денатурация белков

Пищевая химия

Пищевая химия (лекция 8)

1. Белки мяса и молока

Наиболее распространенным белком в животном мире является коллаген (кожа, сухожилия, кровеносные сосуды, кости, роговица глаз, хрящи). Он обеспечивает внеклеточную структуру в соединительной животной ткани, существуя не менее чем в пяти различных типах. Коллаген внеклеточный белок, но синтезируется он внутри клетки в виде молекул-предшественников.

Близкий по свойствам к коллагену, в эластичных фибриллах соединительной ткани обнаружен белок эластин, содержащийся в связках и стенках кровеносных сосудов. Этот белок беден пролином.

Мясо, содержащее много соединительной ткани, остается жестким и после тепловой обработки; усвояемость коллагена и эластина в нем очень низкая. Однако при необходимости усилить двигательную функцию кишечника целесообразно использовать продукты, богатые соединительной тканью.

Желатин – продукт неполного гидролиза коллагена. По аминокислотному составу желатин неполноценен, но желеобразные продукты из него перевариваются без напряжения секреции пищеварительных органов. Данное свойство позволяет применять желатин в диетах щадящего режима.

Молоко – это гетерогенная система, в которой в качестве дисперсной фазы выступают эмульгированные жировые глобулы и коллоидные мицеллы казеина, а в роли дисперсионной среды – раствор белков, лактозы, солей и витаминов. Общее содержание белков в молоке колеблется от 2,9 до 3,5 %. Среди них выделяют две основные группы: казеины и сывороточные белки.

В молоке содержится более 20 ферментов, а также гормоны и белки в составе оболочек жировых шариков.

Основными белками молока являются казеины, которые легко перевариваются и являются источниками незаменимых аминокислот, кальция, фосфора и ряда физиологически активных пептидов. Например, при действии в желудке на κ-казеин химозина высвобождаются глико- и фосфопептиды, которые регулируют секрецию желудочного сока, моделируют физико-химические свойства белков, осуществляют защиту от протеолиза и влияют на проницаемость мембран клеток. Важнейшими физиологическими функциями обладают сывороточные белки. Иммуноглобулины выполняют защитную функцию, лактоферрин и лизоцим являются носителями антибактериальных свойств, лактоферрин и β-лактоглобулин выполняют транспортную роль, перенося в кишечник микро- и макроэлементы, витамины и липиды.

Казеин в молоке содержится в виде казеинаткальциевого фосфатного комплекса.

Кальций в составе комплекса выполняет роль структурообразователя, создавая мостик между серинфосфатными группами двух молекул казеина. Казеин молока осаждается при рН 4,6-4,7, когда на его молекулах наступает равенство положительных и отрицательных зарядов. Нерастворимый казеин обладает способностью связывать воду в достаточно больших количествах, что важно для устойчивости частиц белка в сыром, пастеризованном или стерилизованном молоке. Гидрофильные свойства казеина усиливаются при взаимодействии его с β-лактоглобулином, которые наблюдаются в процессе тепловой обработки молока, и от них зависят структурно-механические свойства сгустков, образующихся при кислотном свертывании или получении сырной массы при созревании сыров.

Промышленные казеины получают из обезжиренного молока действием кислот, кисломолочной сыворотки, введением солей кальция, химозина и др. В зависимости от способа получения различают казеинат натрия, казеинат кальция, кислотный, сычужный казеин и копреципитат с разными функциональными свойствами. При производстве новых форм белковой пищи большое значение имеет гелеобразование казеина, его взаимодействие с веществами небелковой природы, образование стойких эмульсий и явление синерезиса.

Белки молока характеризуются высокой биологической ценностью, они содержат в избыточных количествах лизин и триптофан с одновременным недостатком серосодержащих аминокислот. Белки сыворотки содержат незаменимые аминокислоты в значительно больших количествах, чем казеин.

Источник

Белки и их правильная тепловая обработка: смотрим с точки зрения диетологии

Как приготовить продукты питания, чтобы организм получил достаточное количество самого необходимого для него вещества

Белки являются основной составной частью всех тканей организма и каждой его клетки. Белки пищи расходуются, прежде всего, на восстановление износившихся белковых частиц в организме и на рост новых клеток. Их невозможно заменить даже потребляемыми в значительном количестве углеводами и жирами, в то время как последние могут в значительной своей части заменяться друг другом или белком.

О цепочках аминокислот начистоту

Белки представляют собой сложные химические вещества, которые при пищеварении в кишечнике распадаются на более простые составные части — аминокислоты, всасывающиеся в кровь. Полноценными являются белки, содержащие все аминокислоты, из которых строятся белки тела человека и которые не образуются в человеческом организме. Обычно считают, что таковыми являются только белки животного происхождения. Тем не менее, советским ученым удалось доказать, что, например, белки картофеля и капусты также содержат все необходимые для организма аминокислоты. Признано, что в пищевом рационе не менее одной трети белка должно быть животного происхождения, при этом большое значение имеет разнообразие продуктов, сочетание которых обеспечивает организм всеми необходимыми аминокислотами. Так, например, сочетание гречневой каши с молоком создает наиболее благоприятный для организма аминокислотный состав; то же дает сочетание капусты, хлеба и яйца (знаменитые «бабушкины» пирожки с капустой и яйцом).

Помощь при болезнях

Здоровый взрослый человек в обычных условиях не накапливает в своем организме белка, а расходует весь белок пищевого рациона. Однако в период активного роста у подростков, при беременности, после тяжелых заболеваний, приводящих к истощению, при заживлении ран после операций организм задерживает часть белка, поступающего с пищей, используя его для нового построения тканей. В лечебном питании белок широко применяется при различных заболеваниях: так, при болезнях печени используется свойство творожного белка уменьшать вредное накопление жира в печени. Белки мяса способствуют укреплению сердечной мышцы.

Белок имеет большое значение в лечебном питании при туберкулезе, малокровии, при язвенной болезни желудка и двенадцатиперстной кишки, протекающей при явлениях истощения и витаминной недостаточности. Животный белок назначается при лечении тучности, так как он усиливает окислительные процессы в организме и тем самым способствует использованию организмом собственного жира.

Нет такого заболевания, при котором белки исключались бы полностью из пищевого рациона. При некоторых болезнях (воспаление почек и др.) применение белков резко ограничивается, но только на короткий срок. У здорового человека норма белка в пищевом рационе зависит от возраста и профессии, а у больного — от характера заболевания и состояния организма.

В детском питании норма белка колеблется от 2—2,5 до 4 г на 1 кг веса ребенка (в раннем возрасте дают наибольшее количество белка на 1 кг веса). Норма белка для взрослого не меньше 1 г на 1 кг веса; при средней физической нагрузке норма повышается до 1,5—1,8 г на 1 кг веса, т. е. до 100—110 г на день, а при тяжелом труде, требующей большого расхода сил, — до 2—2,5 г, т. е. до 140 г на день. В санаториях и домах отдыха средней нормой белка в суточном рационе считается 120— 125 г, высшей — 140—150 г. Нецелесообразно включать в рацион больше 150 г белка на длительный срок, так как это вредно отражается на нервной системе, печени, почках и на обмене веществ.

Готовим правильно!

Большое воздействие на количество и качество белков в пищевых продуктах оказывает кулинарная обработка. Для иллюстрации значения правильной кулинарной обработки для вкусовых и питательных качеств блюд приведем некоторые данные по обработке мяса.

При замораживании мяса соки выходят в межклеточные пространства; однако мышечные волокна мяса способны вновь впитать в себя эти соки, если процесс оттаивания производится постепенно. Быстрое оттаивание мяса снижает питательную ценность продукта и вкусовые свойства готовых блюд: мясо становится жестким, волокнистым и невкусным. Особенно негативно влияет оттаивание мороженого мяса в воде: потери белка становятся в 10 раз больше, чем при оттаивании мяса на воздухе, к тому же увеличиваются потери в полуфабрикатах, приготовляемых из мяса, размороженного в воде.

Потери сока, а вместе с ним и белка, достигают 10%, если мороженое мясо разрезают на небольшие куски. Таким образом, медленным оттаиванием мороженого мяса на воздухе при невысокой температуре можно в значительной мере сократить потери белка и сохранить вкусовые свойства пищи. Питательная ценность мяса снижается, а вкус блюд ухудшается, если мясо пропустить через мясорубку с тупыми ножами, так как при этом мясо не режется, а мнется и теряет сок.

Процесс перехода нерастворимых веществ в глютин начинается при температуре продукта в 70°; он быстро происходит в нежных сортах мяса (вырезка, спинная часть), в мясе молодых животных, птиц. Значительно медленнее этот процесс происходит в более грубых сортах мяса (грудинка, шея и др.) и в мясе старых животных. Жарение, т. е. тепловая обработка при температуре около 130° без воды, грубых сортов мяса приводит к тому, что коллаген высыхает, прежде чем он переходит в глютин, и поэтому усвояемость белков мяса снижается. Такие сорта мяса необходимо тушить или варить. Переход коллагена в глютин совершается более интенсивно при кислой реакции, поэтому грубые сорта мяса и особенно мясо диких животных предварительно маринуют). Не растворимые в воде вещества рыбы быстро переходят в «клей», поэтому сроки тепловой обработки рыбы по сравнению с мясом должны быть значительно сокращены.

При тепловой обработке белки мяса, рыбы, яиц денатурируются (свертываются и становятся нерастворимыми в воде), и усвояемость их повышается. Значительно возрастает также усвояемость растительных белков при тепловой обработке, так, например, белки бобовых усваиваются в 2 раза больше (от 30 до 60%). Однако излишняя тепловая обработка или неправильный температурный режим приводит к вторичной денатурации белков, и в связи с этим их усвояемость снижается.

При жарении мяса и рыбы образуются ароматические вещества, которые повышают вкусовые свойства продукта и их усвоение. Однако если температура продукта при жарении значительно превышает 130°, то в корочке образуются химические соединения, имеющие «пригорелый» запах и вкус. Длительность жарения, температурный режим, размер обжариваемых кусков влияют на качество белков, их усвояемость и продолжительность пребывания пищи в желудке.

Варка мяса и рыбы в воде сопровождается переходом в отвар экстрактивных азотистых (белковых) веществ, которые при одних заболеваниях исключаются из пищевого рациона, а при других используются для возбуждения аппетита и усиления образования пищеварительных соков.

Варка на пару приводит к меньшему «выщелачиванию», нежели варка в воде; при тушении выщелачивание ниже, чем при варке (влияет количество жидкости); варка при температуре 85-90° после закипания воды уменьшает потерю мясом сока по сравнению с варкой при слабом кипении; варка при длительном, сильном кипении приводит ко вторичной денатурации белков (влияние температурного режима).

Таким образом, строгое соблюдение технологического режима приготовления пищи является важнейшим моментом, определяющим количество и качество белков в пищевых продуктах и в связи с этим вкусовые качества пищи и ее питательную ценность.

Источник

Практическое использование денатурации белков. Что такое денатурация белка

Определение денатурирования

Денатурирующий биологический молекула относится к потере своей трехмерной (3-D) структуры. Поскольку молекулы, такие как белки и ДНК, зависят от своей структуры для выполнения своей функции, денатурация сопровождается потерей функции. Однако денатурация не оказывает влияния на аминокислотную последовательность самого белка.

Механизм разрушения

Процесс денатурации белка предполагает разрушение химических (водородных, дисульфидных, электростатических) связей, стабилизирующих высшие уровни организации молекулы белка. В результате этого меняется пространственная структура белка. Во многих ситуациях не наблюдается разрушения его первичной структуры. Это дает возможность после раскручивания полипептидной цепи стихийно скручиваться протеину, создавая «случайный клубок». В подобной ситуации наблюдается переход к беспорядочному состоянию, имеющему существенные отличия от нативной конформации.

Что такое денатурация белка?

Денатурация – это процесс, при котором структура белковой молекулы нарушается, тем самым теряя свою функцию. Различия в форме белка могут быть вызвать:

Денатурация меняет форму белка, но последовательность аминокислот остается прежней. Цель протеина в форме пищевой добавки состоит в том, чтобы восполнить достаточное количество белка, и чтобы пищеварительная система могла разрушиться, тем самым снабжая мышечную ткань. Эта функция не теряется при термообработке белков.

Хорошим примером также является белок пепсин, который действует как фермент и расщепляет белки в желудке. Он работает только при низком pH, теряет свою функцию в среде с высоким pH и денатурирует. По этой причине pH желудка поддерживается на очень низком уровне, чтобы обеспечить правильное функционирование пепсина.

Тепло используется для разрыва водородных связей и неполярных гидрофобных взаимодействий в молекуле белка. Более высокая температура увеличивает кинетическую энергию и заставит молекулы вибрировать очень быстро, пока связи между ними не будут разрушены. Молекула белка разворачивается из своей трехмерной структуры, обеспечивая лучший доступ пищеварительного фермента к белковым связям.

Вот почему мы готовим продукты, чтобы изменить структуру белка и облегчить его переваривание. Например, этот процесс происходит, когда вы готовите яйца. В это время белок из яиц денатурируется и во время варки. После употребления вареных яиц переваривание и усвоение содержащихся в них питательных веществ происходит быстрее. Вы можете быть удивлены тем, что такой же процесс происходит при стерилизации медицинских инструментов. Тепло денатурирует белки в бактериях, которые затем уничтожают бактерии и дезинфицируют объекты.

структура белка

До этого мы разбирали вторичные структуры изолированно, но представьте себе очень длинную полипептидную цепь. Не может же она вся закручиваться в альфа-спираль или становиться бета-складчатой. Хотя иногда и может, но об этом позднее. Чаще всего белок — это комбинация из альфа-спиралей, бета-тяжей и беспорядочных клубков. То есть может это выглядеть примерно вот-так.

Супервторичная структура белка

Поймите, что супервторичная структура белка не стоит выше, чем вторичная. Это просто название, которое неправильно отражает суть, поэтому оно мне не нравится. На западе используют другое название — структурные мотивы, оно намного лучше. Вот в чем его суть: хоть у нас огромное количество самых разных белков, но в них есть определенные повторяющиеся паттерны — это и есть мотивы. Наиболее частые из них: бета-тяж + альфа-спираль + бета-тяж (бета-альфа-бета петля); альфа-спираль + бета-поворот + альфа-спираль; бета-бочонок.

Структурные мотивы

Мотивов очень много, но думаю смысл понятен. Простые мотивы могут объединяться и образовывать мотивы посложнее.

Я использовал в иллюстрациях прошлые картинки, но помните, что эти альфа-спирали и бета-тяжи отличаются друг от друга аминокислотными остатками — они очень разные! Просто перерисовывать все это не хочется.

Свойства денатурированных белков, виды денатурации

При денатурации утрачивается гидратная оболочка и белок выпадает в осадок и при этом утрачивает нативные свойства.

Денатурацию вызывают физические факторы: температура, давление, механические воздействия, ультразвуковые и ионизирующие излучения; химические факторы: кислоты, щелочи, органические растворители, алкалоиды, соли тяжелых металлов.

Различают 2 вида денатурации:

Свойства денатурированных белков:

Ферментные методы гидролиза основаны на избирательности действия протеолитических ферментов расщепляющих пептидные связи между определенными аминокислотами.

Пепсин расщепляет связи, образованные остатками фенилаланина, тирозина и глутаминовой кислоты.

Трипсин расщепляет связи между аргинином и лизином.

Химотрипсин гидролизует связи триптофана, тирозина и фенилаланина.

Гидрофобные взаимодействия, а также ионные и водородные связи относятся к числу слабых, тк энергия их лишь ненамного превосходит энергию теплового движения атомов при комнатной температуре(т е уже при данной температуре возможен разрыв связей ).

Поддержание характерной для белка конформации возможно благодаря возникновению множества слабых связей между различными участками полипептидной цепи.

Особенности денатурированных белков

После того как произошла денатурация белка, он получает определенные свойства:

Примеры денатурированных белков

Хотя денатурация белка вредна для клетка выживание, это часто встречается в повседневной жизни. Например, яичный белок в основном состоит из растворимых белков и является жидким и прозрачным в свежих яйцах. При кипячении тепло денатурирует белки и теряет их растворимость. Денатурированные белки агрегируют и образуют массу, которая теперь непрозрачна и тверда. Аналогичным образом, изменение рН молока путем добавления кислот, таких как лимонная кислота, из лимонного сока, приводит к денатурации молочных белков и сгущает молоко. Твердая белая часть, которая отделяется от сыворотки, представляет собой денатурированный белок. Это также можно увидеть, когда молоко естественным образом сжимается из-за бактериальной колонизации. бактерии может производить молочную кислоту как побочный продукт обмена веществ. При правильном контроле этот процесс денатурации используется для приготовления йогурта и свежего сыра.

Денатурированные белки участвуют в ряде заболеваний, от болезни Паркинсона, болезни Альцгеймера до хореи Хантингтона. Люди, страдающие от этих болезней, имеют ненормально свернутые белки в некоторой части своего тела, с головной мозг а также нервная система быть особенно восприимчивым. Кроме того, одной из основных причин слепоты является наличие денатурированных белков в хрусталике глаза. В этом случае считается, что денатурация возникает из-за старения или из-за чрезмерного воздействия УФ-излучения.

Четвертичная структура белка

Последняя, но самая большая! Не пугайтесь, только по размеру. Она есть не у всех белков, некоторые прекрасно работают в виде третичной структуры и не парятся. Но представьте, что мы возьмем несколько третичных структур и как соединим их вместе. Пусть их будет 4 штуки, берем 4 шарика и соединяем их. Получаем четвертичную, но не из-за того, что мы взяли 4 шарика….

Эти шарики комплементарны друг другу в участках связывания — не активный центр, но чем-то похоже. Таких участков связывания много, поэтому ошибиться и не узнать своего товарища очень трудно.

Каждая глобула, которую мы взяли — это отдельная полипептидная цепь. Прочитай это еще раз. До этого все касалось только одной полипептидной цепи, а теперь их несколько. Такая цепь называется мономером (или субъединицей), а при соединении мономеров образуется олигомер. Так что вся большая молекула — это олигомер.

Четвертичная структура белка

Какие связи все это стабилизируют? Чаще всего это водородные, ионные и Ван-дер-Вальсовы, так как каждый мономер прячет свои гидрофобные остатки вглубь молекулы, то они образуются редко. Получается, что четвертичную структуру стабилизируют силы слабого взаимодействия, ковалентных связей здесь почти никогда не бывает — очень редко могут быть дисульфидные. Поэтому можем спокойно забить на них.

В чем отличие четвертичной структуры от третичной? Ну кроме того, что тут объединено несколько полипептидных цепей. А вот какое — у олигомерных белков есть не только активный центр, но и другой — аллостерический центр. К этому замку не подойдут лиганды от активного центра, у него есть свои собственные ключики. Это очень важно, нужно запомнить! Господи, я превращаюсь в препода….

Аллостерические центры в четвертичной структуре

Проведем аналогию с нашим домиком, только теперь их будет несколько. У каждого будет по главному и черному входу! Главный вход — активный центр, а черный ход — это аллостерический центр.

Аллострические центры дают кое-что важное — регуляцию. Маленькая молекула, которая соединится с аллостерическим центром может остановить работу целого огромного белка. Круто? Получается, что размер не важен — не удержался.

Но каким образом одна молекула останавливает работу целого белка? Очень просто — хотел бы я так сказать. Присоединение молекулы к мономеру изменяет его конформацию. А это ведет к тому, что мономер изменяет конформацию других мономеров — происходят конформационные изменения всей структуры белка. В результате этих изменений закрывается активный центр — лиганд не может к нему подойти. У всех этих изменений есть, как и всегда, свое название — кооперативный эффект.

Кооперативный эффект

И опять я про дом, если открыть черный ход, то нельзя открыть главный вход, ну и наоборот. Не всегда регуляция работает в таком ключе: черный ход может, наоборот, открывать парадную дверь. Но сейчас это не суть, главное понять смысол. Кстати, на самом деле чаще одна субъединица несет на себе аллостерический центр, а другая активный. Я решил запихнуть все в одну — думаю, что так будет нагляднее.

Кроме этого, присоединение к активному центру также изменяет конформацию остальных мономеров, что приводит к облегченному присоединению лигандов. Хоть на картинке этого и не видно, но поверьте на слово!

Кооперативный эффект

В четвертичной структуре взаимодействуют несколько полипептидных цепей! Стабилизируется молекула силами слабого взаимодействия.

Давайте заканчивать уже со строением.

Ренатурация

Ренатурация — процесс, обратный денатурации, при котором белки возвращают свою природную структуру. Нужно отметить, что не все белки способны ренатурировать; у большинства белков денатурация необратима. Если при денатурации белка физико-химические изменения связаны с переходом полипептидной цепи из плотно упакованного (упорядоченного) состояния в беспорядочное, то при ренатурации проявляется способность белков к самоорганизации, путь которой предопределён последовательностью аминокислот в полипептидной цепи, то есть её первичной структурой, детерминированной наследственной информацией. В живых клетках данная информация, вероятно, является решающей для преобразования неупорядоченной полипептидной цепи во время или после её биосинтеза на рибосоме в структуру нативной молекулы белка. При нагревании двухцепочечных молекул ДНК до температуры около 100°C водородные связи между основаниями разрываются, и комплементарные цепи расходятся — ДНК денатурирует. Однако при медленном охлаждении комплементарные цепи могут вновь соединяться в регулярную двойную спираль. Эта способность ДНК к ренатурации используется для получения искусственных гибридных молекул ДНК (так называемая молекулярная гибридизация).

Группа австралийских и американских химиков нашла способ (с помощью использования мочевины и центрифугирования) за несколько минут ренатурировать варёное 20 минут куриное яйцо. [1]

Источник

Изменение белковых веществ в пищевых продуктах при тепловой обработке

Правильно проведенная тепловая обработка, как правило, повышает пищевую ценность продуктов питания в результате улучшения их вкусовых качеств и усвояемости. Кроме того, теп­ловое воздействие обеспечивает санитарное благополучие пищи.

Для рекомендации наиболее целесообразного способа тепло­вой обработки того или иного продукта и получения готового кулинарного изделия с заданными свойствами необходимо знать, какие физико-химические изменения протекают в продуктах.

Однако поскольку пищевые продукты являются сложными композициями, состоящими из многих веществ (белки, жиры, углеводы, витамины и др.), целесообразно предварительно рас­смотреть изменения каждого из них в отдельности.

Изменения белковых веществ

При тепловой обработке продуктов входящие в их состав белковые системы подвергаются различным изменениям.

Нарушение нативной вторичной и третичной структур белков носит название «денатурации белков». Денатурация белков мо­жет произойти вследствие нагревания, механического воздей­ствия (при взбивании), увеличения концентрации солей в си­стеме (при замораживании, посоле, сушке продуктов) и некото­рых других факторов.

Глубина нарушения структуры белков зависит от интенсивности воздействия различных факторов, воз­можности одновременного действия нескольких из них, концен­трации белков в системе, pH среды, влияния различных добавок.

Денатурация белков влечет за собой изменение их гидратационных свойств — водосвязывающей способности, которая оп­ределяет вкусовые качества готовых изделий.

При денатурации растворимых белков их водосвязывающая способность понижа­ется в разной степени, что зависит от глубины денатурационных изменений. Правильное регулирование факторов, определяющих денатурацию и гидратационные свойства белков при технологи­ческом процессе, позволяет получать кулинарные изделия высо­кого качества.

Так, на практике часто используют зависимость денатурации и водосвязывающей способности белков от pH среды. Денатурация мышечных белков мяса и рыбы при pH среды, близком к изоэлектрической точке, происходит при более низких температурах и сопровождается значительной потерей воды.

Поэтому путем подкисления белковых систем при некото­рых способах обработки рыбы и мяса (маринование и др.) со­здают условия для снижения глубины денатурации белков при тепловой обработке.

Одновременно кислая среда способствует денатурации и дезагрегаций соединительнотканого белка кол­лагена и образованию продуктов с повышенной влагоудержи­вающей способностью. В результате сокращается время тепло­вой обработки продуктов, а готовые изделия приобретают соч­ность и хороший вкус.

При денатурации изменяется также физическое состояние белковых систем, которое обычно определяют термином «свертывание белков». Свертывание различных белковых систем имеет свою специфику.

В одних случаях свернувшиеся белки вы­деляются из системы в виде хлопьев или сгустков (образование пены при варке бульонов, варенья), в других — происходит уплот­нение белковой системы с выпрессовыванием из нее части воды вместе с растворенными в ней веществами (производство тво­рога из простокваши) или увеличение прочности системы без уплотнения и выделения влаги (свертывание яичных белков).

Наряду с физическими изменениями при нагревании белко­вых систем происходят сложные химические изменения в самих белках и во взаимодействующих с ними веществах.

Белки овощей и фруктов

Количество белковых веществ в овощах и фруктах не превышает 2—2,5%. Белки являются ос­новными структурными элементами цитоплазмы, ее органоидов и ядер растительных клеток.

При тепловой обработке белки цитоплазмы свертываются и образуют хлопья; клеточная мембранная структура разруша­ется. Ее разрушение способствует диффузии растворенных в кле­точном соке веществ в бульон или другую жидкость, в которой овощи подвергались тепловой обработке или хранились, и проникновению в них веществ, растворенных в бульоне или другой жидкости.

Белки зерномучных продуктов

Горох, фасоль, чечевица со­держат около 20—23% белковых веществ, соя — 30%. В крупах их количество достигает 11%, а в пшеничной муке высшего и первого сортов— 10—12%.

В зерномучных продуктах белки находятся в обезвоженном состоянии, поэтому при замачивании зернобобовых, варке круп или замешивании теста они способны поглощать влагу и набу­хать.

При нагревании до 50—70° С набухшие белки свертыва­ются и выпрессовывают часть поглощенной влаги, которая свя­зывается клейстеризующимся крахмалом.

Используемое в кулинарной практике пассерование пшенич­ной муки с жиром или без него при температуре 120° С и выше оказывает влияние па содержащиеся в ней белки, которые дена­турируются и утрачивают способность к набуханию и образова­нию клейковины.

Белки куриного яйца

Яичный белок содержит 11 —12% бел­ковых веществ, желток—15—16%. При температуре 50—55° С яичный белок начинает свертываться, что проявляется в виде местных помутнений, которые при дальнейшем повышении тем­пературы распространяются на весь объем; по достижении 80° С свернувшийся белок сохраняет свою форму.

Дальнейший нагрев увеличивает прочность белковой системы, и особенно заметно в интервале температур от 80 до 85° С. По достижении 95— 100° С прочность белка с течением времени изменяется незна­чительно.

Яичный желток свертывается при более высоких температу­рах. Для увеличения его вязкости желток необходимо нагреть до 70°С.

Смесь белка с желтком проявляет себя, аналогично желтку. Свернувшийся белок, желток или их смесь удерживает влагу в связанном состоянии и не выпрессовывает ее. Характер свер­тывания яичных белков не изменяется, если их разбавить неко­торым количеством воды и смесь тщательно перемешать, однако механическая прочность системы понижается.

Способность яичных белков связывать при свертывании влагу используют в кулинарной практике. Добавление к белкам яиц, воды или молока при изготовлении омлетов позволяет понижать механическую прочность белковых систем и получать кулинар­ные изделия с более нежным вкусом, чем изделия из натураль­ных яиц.

Механические свойства свернувшихся яичных белков исполь­зуют также для структирования (связи) некоторых кулинарных изделий (овощные котлеты и др.).

Белки молока

Основными белками молока являются казеин (2,3—3,0%), лактальбумин (0,5—1,0%) и лактоглобулин (0,1%).

При нагревании молока с нормальной кислотностью замет­ные изменения наблюдаются только с альбумином, который свертывается и осаждается в виде хлопьев на стенках посуды. Процесс начинается при температуре 60° С и заканчивается практически при 85° С.

Нагревание молока фактически не оказывает влияния на рас­творимость казеина: лишь небольшое количество его в нераство­римой форме присутствует в образующейся на молоке пенке. В сквашенном молоке нагревание вызывает свертывание ка­зеина и разделение системы на две фракции: творог (свернувшийся­ казеин) и сыворотку.

Казеин свертывается также при на­гревании молока с повышенной кислотностью. Творог при нагре­вании выделяет часть влаги. Для связи ее в кулинарные изделия из творога добавляют крупу или муку.

Белки мяса, птицы, рыбы

Технологическая обработка ука­занных продуктов в значительной степени обусловлена морфоло­гическим строением и составом их белковых систем.

Особенности строения и состава мышечной ткани. Основную массу перерабатываемого в кулинарной практике мяса составляет скелетная мускулатура. Отдельные скелетные мышцы состоят из мышечных волокон, соединенных в единое целое соединительноткаными прослойками.

Мышечное волокно представляет собой специализированную сократительную клетку, длина которой может достигать 12 см и более, а толщина до 120 мм. Содержимое волокна состоит из двух частей: жидкой (гомогенной) — саркоплазмы и студенистой (в виде студнеобразных нитей)—миофибрилл. Снаружи во­локно покрыто оболочкой — сарколеммой (рис. 3).

В мышцах волокна собраны в пучки: первичные, состоящие из мышечных волокон; вторичные, состоящие из первичных пуч­ков; пучки высшего порядка, которые составляют мышцу.

Белки, входящие в состав мышечных волокон мяса, птицы, рыбы, называются мышечными. Часть из них в жидком состоя­нии содержится в саркоплазме, в том числе белок миоглобин, который окрашивает мясо в красный цвет, часть в студнеобразном состоянии входит в состав миофибрилл. Содержание белков в некоторых мясных и рыбных продуктах при­ведено в табл. 12.

Мясо баранины (1-й категории) и свинины за счет повышенного количества жира содержит относительно меньше белков, чем говядина.

Мышечные белки имеют высокую биологи­ческую ценность: соотношение незаменимых аминокислот в них близко к оптимальному. Содержание мышечных белков в ске­летной мускулатуре крупного рогатого скота 1-й категории составляет в среднем 13,4% с колебаниями от 6,1 до 14,3% в различных частях туши (рис. 4).

Рис. 3. Схема строения мышечного волокна:
1 — миофибрилла; 2 — саркоплазма; 3 — ядро Рис. 4. Содержание мышечных белков в раз¬личных частях туши крупного рогатого скота

Соединительная ткань мышцы называется мизием. Та ее часть, которая соединяет мышечные волокна в первичных пучках, называется эндомизием, объединяющая пучки мышеч­ных волокон между собой — пер им из и ем, а наружная обо­лочка мышцы — эпимизием

Важными компонентами соединительной ткани являются фибриллярные белки — коллаген и эластин.

Посредством рентгеноструктурного анализа установлено, что молекула коллагена состоит из трех полипептидных цепочек (триплет), скрученных вместе вокруг общей оси.

Прочность тройной спирали обусловлена главным образом водородными связями. Отдельные молекулы коллагена и эластина образуют волокна. В свою очередь, пучки коллагеновых и эластиновых во­локон совместно с веществом, объединяющим их в единое целое и состоящим из белково-полисахаридного комплекса, образуют пленки эндомизия и перимизия.

Рис. 5. Микроскопический препарат грудного мускула крупного рогатого скота. Видны про¬слойки эндомизия между мышечными волок¬нами и прослойки перимизия между их пучками

Строение эндомизия практически не зависит от сократитель­ной способности мышцы и характера выполняемой ею работы. Входящий в его состав коллаген образует очень тонкие и слегка волнистые волокна. Эластин в эндомизии развит слабо.

На строение перимизия большое влияние оказывает харак­тер выполняемой мышцами работы. В мускулах, которые при жизни животного испытывали небольшие нагрузки, перимизий по строению близок к эндомизию.

Перимизий мускулатуры, вы­полняющей тяжелую работу, имеет более сложное строение: увеличено количество эластиновых волокон, коллагеновые пучки толще, в перимизии некоторых мышц волокна перекрещены и образуют сложное ячеистое плетение. В мышцах увеличено про­центное содержание соединительной ткани.

Таблица 13.Примерное соотношение (по триптофану) незаменимых аминокислот в мышечных белках некоторых продуктов

Таким-образом, соединительная ткань эндомизия и перими­зия образует своеобразный остов или каркас мышечной ткани, в который включены мышечные волокна. Характер этого остова и определяет механические свойства, или, как принято говорить, «жесткость» или «нежность» мяса.

Содержание и характер строе­ния соединительной ткани обусловливают тот или иной способ обработки мяса.

В среднем большая часть мускулатуры крупного скота со­держит от 2 до 2,9% коллагена, однако количество его в различных частях туши весьма неодинаково (рис. 6).

Рис. 6. Содержание коллагена (к) и эластина (э) в различных частях туши крупного рогатого скота

У мелкого скота различие в строении перимизия у разных частей туши выражено в значительно меньшей степени, чем у крупного скота, и, кроме того, перимизий имеет более простое строение. К особенностям анатомического строения мускульной ткани птицы следует отнести невысокое содержание и лабильность соединительной ткани.

Мышечная ткань рыбы также состоит из мышечных волокон и соединительной ткани, но имеет свои особенности. Мышечные волокна у нее объединены перимизием в зигзагообразные миокомы, которые с помощью соединительнотканых прослоек (септ) формируют продольные мышцы тела. Септы бывают попереч­ными и продольными (рис. 7).

Подобно мышечной ткани теплокровных животных, мускула­тура рыб, имеющая повышенную нагрузку (мышцы, прилегаю­щие к голове и хвосту), содержит более развитую соединитель­ную ткань, однако вследствие ее невысокой прочности рыбу при разделке делят по сортам и кулинар­ному назначению, как это принято для мяса убойных животных. Основным бел­ком соединительной ткани рыб является коллаген (от 1,6 до 5,1%), эластина в ней очень мало.

Помимо мышечной ткани, коллаген в значительных количествах входит в со­став органического вещества хрящей, костей, кожи и чешуи. Так, его содержа­ние в костях достигает 10—20%, в су­хожилиях —25—35 %. Коллаген, содержа­щийся в костях, называется оссеином.

Как белок, коллаген имеет низкую биологическую ценность, так как практи­чески лишен триптофана и содержит очень мало метионина; в его составе преобладают гликокол, пролин и оксипролин.

Основными компонентами мяса разных видов животных яв­ляются (в %): вода —48—80, белки—15—22, жиры—1—37, экстрактивные вещества—1,5—2,8 и минеральные вещества — 0,7—1,5.

Количество воды зависит от возраста животного и содержа­ния в мясе жира. Чем моложе животное и чем меньше в его мясе жира, тем больше в мышцах влаги.

Большая часть влаги (около 70%) связана в мышцах с белками миофибрилл. Меньшее ко­личество влаги с растворенными в ней белками, экстрактив­ными и минеральными веществами содержит саркоплазма мышечных волокон. Некоторое количество влаги содержится в меж­клеточных полостях мышечной ткани.

Экстрактивные вещества являются продуктами метаболизма. Они состоят из аминокислот, дипептидов, глюкозы, некоторых органических кислот и др. Экстрактивные вещества и продукты их превращения участвуют в создании свойственного мясу вкуса и аромата.

Рис. 7. Схема строения мышечной ткани рыбы: 1 — мышечные волокна (на¬правление их показано штрихами); 2 — миокоммы; 3 — поперечные септы; 4 — продольные септы

Так, растворы глутаминовой кислоты и ее солей об­ладают мясным вкусом, поэтому глутамат натрия используют в качестве одного из компонентов сухих супов, соусов и других концентратов. Такие аминокислоты, как серии, аланин, глицин, имеют сладкий вкус, лейцин — слегка горьковатый и т. д.

При нагревании экстрактивные вещества подвергаются раз личным химическим изменениям — реакциям меланоидинообразования, окисления, гидролитическому расщеплению и др. Образующиеся при этом вещества также принято рас­сматривать как экстрактивные: их вкус, запах и цвет оказы­вают влияние на органолептические показатели, готовой про­дукции.

Экстрактивные вещества мышечной ткани рыбы значительно отличаются по составу от экстрактивных веществ мяса. В ней мало глутаминовой кислоты и больше гистидина, фенилаланина, триптофана, цистина и цистеина. Принято считать, что вкус и запах рыбы обусловлены главным образом азотистыми основ­ниями экстрактивных веществ, которых особенно много в мор­ской рыбе и мало или совершенно не содержится в мясе назем­ных животных.

Среди минеральных веществ мышечной ткани наземных жи­вотных и рыбы значительный удельный вес приходится на соли натрии, калия, кальции и магния.

Изменение белков при тепловой обработке

При тепловой обработке мышечные и соединительнотканые белки претерпевают значительные изме­нения.

Мышечные белки мяса и рыбы начинают денатурироваться и свертываться при температуре около 40° С. При этом содержимое мышечных волокон уплотняется, так как из них выделяется влага с растворенными в ней минеральными, экстрактивными веществами и неденатурированными при данной температуре растворимыми белками.

Выделение влаги и уплотнение мышеч­ных волокон увеличивает их прочность: они труднее режутся и разжевываются.

Если мясо или рыбу нагревают в воде, то перешедшие в нее белки по достижении соответствующих температур денатурируются и свертываются в виде хлопьев, образуя так называемую пену.

Около 90% растворимых белков мяса и рыбы денатуриру­ется при температурах 60—65° С. При этих температурах диа­метр мышечных волокон в говядине сокращается на 12—16% от первоначальной величины. Последующее повышение темпера туры влечет за собой дополнительные потери влаги, уплотнение мышечных волокон и повышение их прочности.

При тепловой обработке мяса происходит денатурация белка миоглобина, который определяет окраску мяса. Денатурация миоглобина сопровождается изменением цвета мышечной ткани, что позволяет косвенно судить о кулинарной готовности мяса.

Красную окраску мясо сохраняет при температуре до 60° С, при 60—70° С оно окрашивается в розовый цвет, а при 70—80° С становится серым. Доведенное до кулинарной готовности мясо сохраняет серый цвет или приобретает коричневую окраску.

Нагревание соединительной ткани вызывает дезагрегацию содержащегося в ней коллагена и изменяет структуру самой ткани. Начальным этапом этого процесса является денатурация коллагена и нарушение фибриллярной структуры белка, кото­рые определяют термином «сваривание коллагена».

Темпера­тура денатурации или сваривания коллагена тем выше, чем больше в нем содержится пролина и оксипролина. Для мяса сваривание наблюдается при температуре около 65° С, для ры­бы —около 40° С.

При этих температурах происходит частичный разрыв поперечных связей между полипептидными цепочками молекул фибриллярного белка. В результате цепи сокращаются и принимают энергетически более выгодное свернутое поло­жение.

В выделенных из соединительной ткани коллагеновых волок­нах сваривание коллагена происходит при определенных температурах и имеет характер скачка. В пленках перимизия свари­вание коллагена растянуто в температурном интервале. Процесс начинается при указанных выше температурах и заканчивается при более высоких, причем температура тем выше, чем сложнее строение соединительной ткани.

Изменения на молекулярном уровне влекут за собой изме­нения структуры коллагеновых волокон и соединительнотканых прослоек. Волокна коллагена деформируются, изгибаются, длина их сокращается и они становятся более эластичными и прозрачно-стекловидными.

Изменяется и структура самих со­единительнотканых прослоек: они также деформируются, уве­личиваются в толщину, становятся более эластичными и про­зрачно-стекловидными.

Сваривание коллагена сопровождается поглощением им не­которого количества влаги и увеличением объема соединительнотканых прослоек. Сжатие соединительнотканых прослоек в значительной степени способствует выпрессовыванию из мы­шечной ткани жидкости, выделяемой при денатурации и свер­тывании мышечных белков.

При дальнейшем нагреве соединительной ткани происходит частичный или полный разрыв поперечных связей между поли пептидными цепочками денатурированного коллагена, при этом часть из них переходит в бульон, образуя раствор желатина; структура соединительнотканых прослоек в значительной сте­пени нарушается, а прочность их снижается.

Ослабление прочности перимизия является одним из факто­ров, определяющих готовность мяса. Мясо, достигшее готовности, не должно оказывать значительного сопротивления разрезанию или раскусыванию его вдоль мышечных волокон.

Подобно температуре сваривания, скорость дезагрегации коллагена зависит от строения перимизия. Так, за 20 мин варки в поясничной мышце, перимизий которой слабо развит, дезагре­гировалось и перешло в бульон 12,9% коллагена, а в грудной мышце с более грубым перимизием при тех же условиях дез­агрегировалось только 3,3% коллагена.

За 60 мин варки эти цифры увеличились: для поясничной мышцы до 48,3%, для груд­ной— лишь до 17,1 Незначительное влияние на скорость дезагрегации коллагена и размягчение перимизия оказывает температура, при которой осуществляется процесс тепловой обработки.

Например, при варке плечевой мышцы при температуре 120° С (в автоклаве) количество дезагрегированного коллагена вдвое превышает содержание его в аналогичной мышце, которая варилась обыч­ным способом при температуре 100° С.

Однако необходимо за­метить, что при увеличении температуры варки одновременно с сокращением срока тепловой обработки происходит излишнее уплотнение мышечных белков, что отрицательно сказывается на консистенции и вкусе мяса.

При использовании для жаренья мышц со сложным перимизнем мясо обрабатывают кислотами (маринование) или фер­ментными препаратами. Для маринования обычно используют лимонную или уксусную кислоту. В маринованном мясе заметно ускоряются дезагрегация коллагена и ослабление перимизия.

Жареные изделия получаются сочными, с хорошим вкусом.

В качестве размягчителей мяса успешно используются протеолитические ферменты растительного, животного и микробиального происхождения: фицин (из инжира), папаин (из дын­ного дерева), трипсин (животного происхождения) и др.

Тепловая обработка незначительно понижает прочность эластиновых волокон, поэтому мышечная ткань с повышенным содержанием эластина (шея, пашина) после тепловой обработки остается жесткой и ее используют главным образом для приго­товления котлетной массы.

Источник