При какой температуре ферменты денатурируют
6.4.3. Температура
Влияние температуры на скорость ферментативной реакции может быть выражено через температурный коэффициент Q10:
В пределах 0-40°С Q10 ферментативной реакции равен 2. Иными словами, при каждом повышении температуры на 10°С скорость ферментативной реакции удваивается. С повышением температуры движение молекул ускоряется, и у молекул реагирующих веществ оказывается больше шансов столкнуться друг с другом. Увеличивается, следовательно, и вероятность того, что реакция между ними произойдет. Температура, обеспечивающая наибольшую активность, называется оптимальной температурой. За пределами этого уровня скорость ферментативной реакции снижается, несмотря на увеличение частоты столкновений. Происходит это вследствие разрушения вторичной и третичной структур фермента, иными словами, вследствие того, что фермент претерпевает денатурацию (рис. 6.11).
Рис. 6.11. Влияние температуры на активность такого фермента, как амилаза слюны
6.1. Объясните, каким образом денатурация фермента может повлиять на его каталитическую активность.
Когда температура приближается к точке замерзания или оказывается ниже ее, ферменты инактивируются, но денатурации при этом не происходит. С повышением температуры их каталитическая активность вновь восстанавливается.
В наше время для длительного хранения пищевых продуктов широко используют такой способ, как быстрое их замораживание. Оно предотвращает рост и размножение микроорганизмов, а также инактивирует их пищеварительные ферменты, так что они оказываются уже не в состоянии вызвать разложение пищевых продуктов. Инактивируются также и ферменты, находящиеся в самих пищевых продуктах. Замороженные продукты не должны размораживаться до того момента, как они понадобятся.
Пищевая химия
Пищевая химия (лекция 8)
1. Белки мяса и молока
Наиболее распространенным белком в животном мире является коллаген (кожа, сухожилия, кровеносные сосуды, кости, роговица глаз, хрящи). Он обеспечивает внеклеточную структуру в соединительной животной ткани, существуя не менее чем в пяти различных типах. Коллаген внеклеточный белок, но синтезируется он внутри клетки в виде молекул-предшественников.
Близкий по свойствам к коллагену, в эластичных фибриллах соединительной ткани обнаружен белок эластин, содержащийся в связках и стенках кровеносных сосудов. Этот белок беден пролином.
Мясо, содержащее много соединительной ткани, остается жестким и после тепловой обработки; усвояемость коллагена и эластина в нем очень низкая. Однако при необходимости усилить двигательную функцию кишечника целесообразно использовать продукты, богатые соединительной тканью.
Желатин – продукт неполного гидролиза коллагена. По аминокислотному составу желатин неполноценен, но желеобразные продукты из него перевариваются без напряжения секреции пищеварительных органов. Данное свойство позволяет применять желатин в диетах щадящего режима.
Молоко – это гетерогенная система, в которой в качестве дисперсной фазы выступают эмульгированные жировые глобулы и коллоидные мицеллы казеина, а в роли дисперсионной среды – раствор белков, лактозы, солей и витаминов. Общее содержание белков в молоке колеблется от 2,9 до 3,5 %. Среди них выделяют две основные группы: казеины и сывороточные белки.
В молоке содержится более 20 ферментов, а также гормоны и белки в составе оболочек жировых шариков.
Основными белками молока являются казеины, которые легко перевариваются и являются источниками незаменимых аминокислот, кальция, фосфора и ряда физиологически активных пептидов. Например, при действии в желудке на κ-казеин химозина высвобождаются глико- и фосфопептиды, которые регулируют секрецию желудочного сока, моделируют физико-химические свойства белков, осуществляют защиту от протеолиза и влияют на проницаемость мембран клеток. Важнейшими физиологическими функциями обладают сывороточные белки. Иммуноглобулины выполняют защитную функцию, лактоферрин и лизоцим являются носителями антибактериальных свойств, лактоферрин и β-лактоглобулин выполняют транспортную роль, перенося в кишечник микро- и макроэлементы, витамины и липиды.
Казеин в молоке содержится в виде казеинаткальциевого фосфатного комплекса.
Кальций в составе комплекса выполняет роль структурообразователя, создавая мостик между серинфосфатными группами двух молекул казеина. Казеин молока осаждается при рН 4,6-4,7, когда на его молекулах наступает равенство положительных и отрицательных зарядов. Нерастворимый казеин обладает способностью связывать воду в достаточно больших количествах, что важно для устойчивости частиц белка в сыром, пастеризованном или стерилизованном молоке. Гидрофильные свойства казеина усиливаются при взаимодействии его с β-лактоглобулином, которые наблюдаются в процессе тепловой обработки молока, и от них зависят структурно-механические свойства сгустков, образующихся при кислотном свертывании или получении сырной массы при созревании сыров.
Промышленные казеины получают из обезжиренного молока действием кислот, кисломолочной сыворотки, введением солей кальция, химозина и др. В зависимости от способа получения различают казеинат натрия, казеинат кальция, кислотный, сычужный казеин и копреципитат с разными функциональными свойствами. При производстве новых форм белковой пищи большое значение имеет гелеобразование казеина, его взаимодействие с веществами небелковой природы, образование стойких эмульсий и явление синерезиса.
Белки молока характеризуются высокой биологической ценностью, они содержат в избыточных количествах лизин и триптофан с одновременным недостатком серосодержащих аминокислот. Белки сыворотки содержат незаменимые аминокислоты в значительно больших количествах, чем казеин.
