какой орган синтезирует белок

Как клетка синтезирует белок

(Статья для аудитории детей 12 лет)

Роль основных «рабочих лошадок» в клетках и, следовательно, во всем нашем организме исполняют разнообразные белки. Мы – многоклеточные существа (у шестиклассника, например, 30 триллионов клеток!), следовательно, белков нам нужно много. И это должны быть не те же самые белки, которых в целом литре газировки всего 1 грамм, а в одной котлете – 25. Это наши собственные белки, только нам свойственные, по крупинкам собранные из того, что мы съели, переварили и усвоили. Итак, если белок – главный работник, то его надо много, и он должен быть качественным, именно тем, какой положен (запрограммирован, зашифрован!). Значит клетка, словно завод по производству белков, должна иметь, во-первых, надежные станки по производству этих белков, а во-вторых, надежную программу-инструкцию для производства каждого конкретного белка.

Мы решаем контрольную или спим на уроке, мерзнем на остановке или едим дома горячую котлету – и организм постоянно приспосабливает работу наших клеток, а стало быть белков, под набор тех условий, в которые мы его, организм, поместили. Поэтому так не бывает, чтобы один белок работал вечно. Поработал – клетка его расщепила и чаще всего пересобрала во что-то другое, в другой белок. И эта белковая карусель крутится все время, пока живет организм. А мы еще помним, что белков очень много – и по общему количеству молекул, и по их разновидностям. И для каждого вида белка при каждом станке – своя инструкция по сборке. Имеет смысл микроскопической клетке хранить килограмм инструкций у каждого станка на все случаи жизни? Разумеется, нет.

В работе у занятой делом клетки должны быть только самые нужные на данный момент инструкции, а остальные пусть хранятся в сборниках инструкций в библиотеке. Нужна инструкция – библиотекарь нашел нужную страницу в сборнике – помощник откопировал ее – персонал, обслуживающий станок, по инструкции собрал нужное количество белка – белок пошел работать, пока не настанет срок разобрать его на запчасти, да и отслужившая инструкция тоже разбирается. В клетке никакое добро не пропадает. А кто все эти сотрудники клетки? Разумеется, это тоже белки, точнее – особый их класс – ферменты. Белки, управляющие процессами в клетках и многократно ускоряющие их.

Итак, давайте все-таки ближе к биологии. Библиотека – это набор наших хромосом в ядре каждой клетки. Основа каждой хромосомы – длинная молекула под названием ДНК* (шестиклассник про ДНК уж наверняка хоть раз, да слышал). Сборник инструкций – одна нить ДНК. Но чтобы заработало производство конкретного белка, весь сборник не нужен, нужна только инструкция-информация о составе этого белка. Эта информация – малая часть цепочки ДНК под названием «ген». (Тоже наверняка знакомое слово. Если у вас абсолютный музыкальный слух – как у мамы, то она всем радостно хвастает, что это у вас ее гены). Текст гена в каком-то смысле гораздо проще, чем любой текст на любом языке. Он написан только четырьмя буквами! Откуда же тогда такое многообразие кодируемых генами белков и признаков? В «тексте» гена чаще всего сотни или тысячи «букв», и комбинация букв может быть любой. (Кстати, «буквы» – это структурные части молекулы ДНК, ее блоки под названием нуклеотиды, запоминайте. Их четыре типа: А, Т, Г и Ц**).

Копирование инструкции по сборке белка, т. е. гена, – это процесс транскрипции (дословно – переписывание). Он происходит в ядре клетки. Образуется копия гена – молекула-матрица, или матричная РНК*. Но она, как ни странно, не очень-то похожа на исходный ген ДНК. Более того, она является в некотором смысле «копией наоборот», как негативное фотоизображение, где белое становится черным, а черное – белым. К слову, РНК тоже состоит из нуклеотидов, и их тоже четыре типа – те же А, Г, Ц, но есть замена: вместо Т – У**. Как получается «негативная» копия, да еще и с заменой буквы? В клетке работает особое правило – комплементарности. Разбираемся.

Комплимент/комплемент – дословно – дополнение! Вам сделали комплимент? Это такое приятное дополнение к вашей неотразимости. Комплимент от шефа – вкусное бесплатное дополнение к вашему заказу в ресторане. Комплементарность в биологии – взаимная дополняемость биологических молекул или их частей. Согласно правилу комплементарности фермент-копировальщик, собирающий РНК, напротив «буквы»-нуклеотида А в образце, молекуле ДНК, обязан поставить «букву» У в РНК, напротив Т – А, напротив Г – Ц, напротив Ц – Г. (Проще всего запомнить Г–Ц и наоборот, не так ли?). Например, в ДНК было ГТАЦ, а в РНК станет ЦАУГ. И так далее – десять тысяч раз подряд и без ошибок! А главное – с умопомрачительной скоростью, которую обеспечивают быстрые и точные работники-ферменты.

Итак, непохожая, перешифрованная, но все-таки копия (!) фрагмента ДНК – матричная РНК готова, ее можно «выносить» за пределы «библиотеки». Именно она послужит той матрицей-инструкцией, по которой персонал по обслуживанию «станка» по производству белка осуществит его многократный синтез. Синтез белка, к сведению, идет уже не в ядре, а в более просторной цитоплазме клетки. Белка, мы помним, надо много, а в ядре – тесно, да и не надо его лишний раз беспокоить такой суетой: хромосомы должны храниться в тишине и порядке. Всё как в настоящей библиотеке.

Матричная РНК выходит на работу. По записанной в ней инструкции клеточный органоид (маленький орган) рибосома будет синтезировать белок. Именно рибосома является тем самым «станком» по производству белка. Но белки состоят не из нуклеотидов. Белки – тоже длинные молекулы, состоящие из других блоков – аминокислот. Их 20 разновидностей. Т. е. «язык» белков – это целых 20 букв! Как текст-комбинацию из 4 букв перевести в текст-комбинацию из 20 букв? Просто. Каждая аминокислота белка зашифрована последовательностью из трех нуклеотидов матричной РНК, каждой из комбинаций трех нуклеотидов РНК соответствует одна аминокислота (за исключением трех случаев – последовательностей УАГ, УГА и УАА). Таких комбинаций получается 61, а вместе с тремя исключениями – 64. Это число всех возможных комбинаций трех нуклеотидов четырех разновидностей. Хотите – проверьте перебором.

Чтобы было понятнее, поясним на примере. Возьмем последовательность нуклеотидов ГЦУ на матрице РНК. Ей, к сведению, соответствует аминокислота под названием аланин. И – о радость! – никто не заставит учить наизусть, какая аминокислота какой последовательности нуклеотидов в РНК соответствует – на это есть специальная таблица генетического кода. А в ней, кстати, есть повторы нуклеотидных последовательностей. Мы помним, аминокислот 20, а кодирующих комбинаций из трех нуклеотидов – 61, поэтому повторы неизбежны.

Рибосома-«станок» нанизывается на свою инструкцию, матричную РНК, как бусина на нитку. (А чтобы не терять время, обычно сразу много «станков»-рибосом по очереди нанизывается на инструкцию-матрицу). И начинается настоящий балет с участием обслуживающих его ферментов и еще одного вида РНК – транспортных РНК. Именно они помогают расшифровать код матричной РНК (они знают таблицу генетического кода наизусть!) и собрать аминокислоты в единую белковую цепочку.

Транспортные молекулы тоже состоят из нуклеотидов, все те же «положенные» для РНК знакомые А, У, Г и Ц. Но только в отличие от матричной РНК, транспортная гораздо более легкая и компактная, специально свернутая для мобильности наподобие листа клевера. И на верхушке этого «листа» находится ключевая последовательность из трех нуклеотидов, комплементарных трем кодирующим «буквам» матричной РНК. Так, например, уже знакомую аминокислоту аланин принесет транспортная РНК с «ключом» ЦГА на верхушке, встанет рядом с ГЦУ в матричной РНК – ага, подошло! Таких транспортных РНК (тРНК для краткости) – 61 вид.

Итак, создаем белок из аминокислот по нуклеотидной инструкции матричной РНК на «станке»-рибосоме. В активном центре рибосомы как на парковке встают рядом две комплементарно подходящие к матрице транспортные РНК со своими «ключами» на макушке – тройками нуклеотидов, и «прицепами» на хвосте – соответствующими аминокислотами. Предположим, это только начало синтеза: у каждой транспортной молекулы по одному прицепу. Но особый фермент-сшивальщик, который всегда рядом, соединяет между собой оказавшиеся рядом «прицепы»-аминокислоты. А со стороны выглядит это так, словно одна тРНК, к примеру, правая на «парковке», говорит левой «подержи мой прицеп, а я сейчас…» – и быстро-быстро улепетывает. И у доброй левой тРНК оказывается уже двойной прицеп – из двух аминокислот: ближайший к ней – свой, а дальний – чужой.

И тут рибосома сдвигается на три нуклеотида влево. Не удивляйтесь, «гаражи»-рибосомы сами тоже вполне мобильны и, как мы помним, норовят по очереди нанизаться на нитку матричной РНК. В итоге бывшая левая тРНК со своим двойным прицепом становится правой. Слева, соответственно, освобождается новое парковочное место». Приходит новая тРНК, паркуется слева. И тут уже уставшая держать двойной «хвост» из аминокислот поумневшая правая тРНК говорит левой «подержи мой прицеп, а я сейчас…» – и быстро-быстро… Ну вы поняли. Так образуется цепочка-хвост из трех, потом четырех… до многих тысяч аминокислот. Процесс называется трансляция (дословно – перенос, перемещение, передача).

Синтез белковой цепочки обрывается, когда в активном центре рибосомы оказывается одна из трех последовательностей нуклеотидов матричной РНК, у которых нет в принципе соответствующих аминокислот. Это те самые исключения УАГ, УГА или УАА. На этих последовательностях нарастание белковой нитки прекращается, поскольку не бывает тРНК с «ключами» АУЦ, АЦУ или АУУ на верхушке, некому везти «прицепы»-аминокислоты к месту сборки.

Белковая цепочка сворачивается в компактную структуру и отправляется на работу. Если на сегодня всё, и белка такого типа клетке больше не нужно, она с помощью специальных ферментов разбирает инструкцию по его сборке, т. е. матричную РНК, на нуклеотиды, чтобы потом повторно их использовать. А если и сам белок уже свое отработал – то и его разбирает. На аминокислоты, конечно же. И карусель транскрипции-трансляции работает дальше, обслуживая новые потребности клетки. Шестиклассник написал контрольную – пора есть котлету.

Источник

Алгоритм метаболизма

автор: А. Ю. Барановский, д. м. н., профессор, заведующий кафедрой гастроэнтерологии и диетологии Северо-Западного государственного медицинского университета им. И. И. Мечникова, врач высшей категории

Решение организационных вопросов питания у лиц старших возрастов, разработка и назначение индивидуализированных рационов рационального, профилактического и лечебного питания в существенной степени зависит от правильной оценки врачом нутриционного статуса пожилого человека, особенностей состояния обменных процессов. Именно поэтому профессионально грамотный клиницист, участвующий в решении проблем лечебно-профилактического питания у лиц пожилого и старческого возраста, должен быть достаточно хорошо ориентирован в области основ клинической биохимии и физиологии питания стареющего организма.

Белковый обмен

Белки — сложные азотсодержащие биополимеры, мономерами которых служат аминокислоты (органические соединения, содержащие карбоксильные и аминные группы). Их биологическая роль многообразна. Белки выполняют в организме пластические, каталитические, гормональные, транспортные и другие функции, а также обеспечивают специфичность. Значение белкового компонента питания заключается прежде всего в том, что он служит источником аминокислот.

Аминокислоты делятся на эссенциальные и неэссенциальные в зависимости от того, возможно ли их образование в организме из предшественников. К незаменимым аминокислотам относятся гистидин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан и валин, а также цистеин и тирозин, синтезируемые соответственно из метионина и фенилаланина. Девять заменимых аминокислот (аланин, аргинин, аспарагиновая и глутамовая кислоты, глутамин, глицин, пролин и серин) могут отсутствовать в рационе, так как способны образовываться из других веществ. В организме также существуют аминокислоты, которые продуцируются путем модификации боковых цепей вышеперечисленных (например, компонент коллагена — гидроксипролин — и сократительных белков мышц — 3-метилгистидин).

Большинство аминокислот имеют изомеры (D- и L-формы), из которых только L-формы входят в состав белков человеческого организма. D-формы могут участвовать в метаболизме, превращаясь в L-формы, однако утилизируются гораздо менее эффективно.

Взаимоотношение аминокислот

По химическому строению аминокислоты делятся на двухосновные, двухкислотные и нейтральные с алифатическими и ароматическими боковыми цепями, что имеет большое значение для их транспорта, поскольку каждый класс аминокислот обладает специфическими переносчиками. Аминокислоты с аналогичным строением обычно вступают в сложные, часто конкурентные взаимоотношения.

Так, ароматические аминокислоты (фенилаланин, тирозин и триптофан) близкородственны между собой. Хотя фенилаланин является незаменимой, а тирозин — синтезируемой из него заменимой аминокислотой, наличие тирозина в рационе как будто бы «сберегает» фенилаланин. Если фенилаланина недостаточно или его метаболизм нарушен (например, при дефиците витамина С) — тирозин становится незаменимой аминокислотой. Подобные взаимоотношения характерны и для серосодержащих аминокислот: незаменимой — метионина — и образующегося из него цистеина.

Триптофан в ходе превращений, для которых необходим витамин В 6 (пиридоксин), включается в структуру НАД и НАДФ, то есть дублирует роль ниацина. Приблизительно половина обычной потребности в ниацине удовлетворяется за счет триптофана: 1 мг ниацина пищи эквивалентен 60 мг триптофана. Поэтому состояние пеллагры может развиваться не только при недостатке витамина РР в рационе, но и при нехватке триптофана или нарушении его обмена, в том числе вследствие дефицита пиридоксина.

Аминокислоты также делятся на глюкогенные и кетогенные, в зависимости от того, могут ли они при определенных условиях становиться предшественниками глюкозы или кетоновых тел (см. табл. 1).

Таблица 1. Классификация аминокислот

Обозначения: Г — глюкогенные, К — кетогенные аминокислоты; * — гистидин незаменим у детей до года; ** — условно-незаменимые аминокислоты (могут синтезироваться из фенилаланина и метионина).

Необходимые азотсодержащие соединения

Поступление азотсодержащих веществ с пищей происходит в основном за счет белка и в менее значимых количествах — свободных аминокислот и других соединений. В животной пище основное количество азота содержится в виде белка. В продуктах растительного происхождения большая часть азота представлена небелковыми соединениями, также в них содержится множество аминокислот, которые не встречаются в организме человека и зачастую не могут метаболизироваться им.

Синтез пуриновых оснований

Человек не нуждается в поступлении с пищей нуклеиновых кислот. Пуриновые и пиримидиновые основания синтезируются в печени из аминокислот, а избыток этих оснований, поступивших с пищей, выводится в виде мочевой кислоты.

Прием белка

Обычный (но не оптимальный) ежедневный прием белка у среднестатистического человека составляет приблизительно 100 г. К ним присоединяется примерно 70 г белка, секретируемого в полость желудочно-кишечного тракта. Из этого количества абсорбируется около 160 г. Самим организмом в сутки синтезируется в среднем 240–250 г белка. Такая разница между поступлением и эндогенным преобразованием свидетельствует об активности процессов обратного восстановления исходного сложного химического соединения из «осколков», образовавшихся при его метаболизме (ресинтеза белков из аминокислот, а аминокислот из аммиака и «углеродных скелетов» аминокислот).

Азотное равновесие

Для здорового человека характерно состояние азотного равновесия, когда потери белка (с мочой, калом, эпидермисом и т. п.) соответствуют его количеству, поступившему с пищей. При преобладании катаболических процессов возникает отрицательный азотный баланс, который характерен для низкого потребления азотсодержащих веществ (низкобелковых рационов, голодания, нарушения абсорбции белка) и многих патологических процессов, вызывающих интенсификацию распада (опухолей, ожоговой болезни и т. п.). При доминировании синтетических процессов количество вводимого азота преобладает над его выведением, и возникает положительный азотный баланс, характерный для детей, беременных женщин и реконвалесцентов после тяжелых заболеваний.

После прохождения энтерального барьера белки поступают в кровь в виде свободных аминокислот. Следует отметить, что клетки слизистой оболочки желудочно-кишечного тракта могут метаболизировать некоторые аминокислоты (в том числе глутамовую кислоту и аспарагиновую кислоту в аланин). Способность энтероцитов видоизменять эти аминокислоты, возможно, позволяет избежать токсического эффекта при их избыточном введении.

Аминокислоты, как поступившие в кровь при переваривании белка, так и синтезированные в клетках, в крови образуют постоянно обновляющийся свободный пул аминокислот, который составляет около 100 г.

Путь белка

75 % аминокислот, находящихся в системной циркуляции, представлены аминокислотами с ветвящимися цепями (лейцином, изолейцином и валином). Из мышечной ткани в кровоток выделяются аланин, который является основным предшественником синтеза глюкозы, и глутамин. Многие свободные аминокислоты подвергаются трансформации в печени. Часть свободного пула инкорпорируется в белки организма и при их катаболизме вновь поступает в кровоток. Другие непосредственно подвергаются катаболическим реакциям. Некоторые свободные аминокислоты используются для синтеза новых азотсодержащих соединений (пурина, креатинина, адреналина) и в дальнейшем деградируют, не возвращаясь в свободный пул, в специфичные продукты распада.

Роль печени

Постоянство содержания различных аминокислот в крови обеспечивает печень. Она утилизирует примерно ⅓ всех аминокислот, поступающих в организм, что позволяет предотвратить скачки в их концентрации в зависимости от питания.

Первостепенная роль печени в азотном и других видах обмена обеспечивается ее анатомическим расположением — продукты переваривания попадают по воротной вене непосредственно в этот орган. Кроме того, печень непосредственно связана с экскреторной системой — билиарным трактом, что позволяет выводить некоторые соединения в составе желчи. Гепатоциты — единственные клетки, обладающие полным набором ферментов, участвующих в аминокислотном обмене. Здесь выполняются все основные процессы азотного метаболизма: распад аминокислот для выработки энергии и обеспечения глюконеогенеза, образование заменимых аминокислот и нуклеиновых кислот, обезвреживание аммиака и других конечных продуктов. Печень является основным местом деградации большинства незаменимых аминокислот (за исключением аминокислот с ветвящимися цепями).

Инсулиновый ответ

Синтез азотсодержащих соединений (белка и нуклеиновых кислот) в печени весьма чувствителен к поступлению их предшественников из пищи. После каждого приема пищи наступает период повышенного внутрипеченочного синтеза белков, в том числе альбумина. Аналогичное усиление синтетических процессов происходит и в мышцах. Эти реакции связаны прежде всего с действием инсулина, который секретируется в ответ на введение аминокислот и/или глюкозы.

Некоторые аминокислоты (аргинин и аминокислоты с ветвящимися цепями) усиливают продукцию инсулина в большей степени, чем остальные. Другие (аспарагин, глицин, серин, цистеин) стимулируют секрецию глюкагона, который усиливает утилизацию аминокислот печенью и воздействует на ферменты глюконеогенеза и аминокислотного катаболизма. Благодаря этим механизмам происходит снижение уровня аминокислот в крови после поступления их с пищей. Действие инсулина наиболее выражено для аминокислот, содержащихся в кровотоке в свободном виде (аминокислот с ветвящимися цепями), и малозначимо для тех, которые транспортируются в связанном виде (триптофана). Обратное инсулину влияние на белковый метаболизм оказывают глюкокортикостероиды.

Аминокислоты на «экспорт»

Печень обладает повышенной скоростью синтеза и распада белков по сравнению с другими тканями организма (кроме поджелудочной железы). Это позволяет ей синтезировать «на экспорт», а также быстро обеспечивать лабильный резерв аминокислот в период недостаточного питания за счет распада собственных белков.

Особенность внутрипеченочного белкового синтеза заключается в том, что он усиливается под действием гормонов, которые в других тканях производят катаболический эффект. Так, при голодании белки мышц, для обеспечения организма энергией, подвергаются распаду, а в печени одновременно усиливается синтез белков, являющихся ферментами глюконеогенеза и мочевинообразования.

Избыток белка и голодание

Прием пищи, содержащей избыток белка, приводит к интенсификации синтеза в печени и в мышцах, образованию избыточных количеств альбумина и деградации излишка аминокислот до предшественников глюкозы и липидов. Глюкоза и триглицериды утилизируются как горючее или депонируются, а альбумин становится временным хранилищем аминокислот и средством их транспортировки в периферические ткани.

При голодании уровень альбумина прогрессивно снижается, а при последующей нормализации поступления белка медленно восстанавливается. Поэтому хотя альбумин и является показателем белковой недостаточности, он низкочувствителен и не реагирует оперативно на изменения в питании.

7 из 10 эссенциальных аминокислот деградируют в печени — либо образуя мочевину, либо впоследствии используясь в глюконеогенезе. Мочевина преимущественно выделяется с мочой, но часть ее поступает в просвет кишечника, где подвергается уреазному воздействию микрофлоры. Аминокислоты с ветвящимися цепями катаболизируются в основном в почках, мышцах и головном мозге.

Роль мышц

Мышцы синтезируют ежедневно 75 г белка. У среднего человека они содержат 40 % от всего белка организма. Хотя белковый метаболизм происходит здесь несколько медленнее, чем в других тканях, мышечный белок представляет собой самый большой эндогенный аминокислотный резерв, который при голодании может использоваться для глюконеогенеза.

Мышцы являются основной мишенью воздействия инсулина: здесь под его влиянием усиливается поступление аминокислот, увеличивается синтез мышечного белка и снижается распад.

В процессе превращений в мышцах образуются аланин и глутамин, их условно можно считать транспортными формами азота. Аланин непосредственно из мышц попадает в печень, а глутамин вначале поступает в кишечник, где частично превращается в аланин. Поскольку в печени из аланина происходит синтез глюкозы, частично обеспечивающий мышцу энергией, получающийся круго- оборот получил название глюкозо- аланинового цикла.

К азотсодержащим веществам мышц также относятся высокоэнергетичный креатин-фосфат и продукт его деградации креатинин. Экскреция креатинина обычно рассматривается как мера мышечной массы. Однако это соединение может поступать в организм с высокобелковой пищей и влиять на результаты исследования содержания его в моче. Продукт распада миофибриллярных белков — 3-метилгистидин — экскретируется с мочой в течение короткого времени и является достаточно точным показателем скорости распада в мышцах — при мышечном истощении скорость его выхода пропорционально снижается.

Механизм голодания

В отсутствие пищи синтез альбумина и мышечного белка замедляется, но продолжается деградация аминокислот. Поэтому на начальном этапе голодания мышцы теряют аминокислоты, которые идут на энергетические нужды. В дальнейшем организм адаптируется к отсутствию новых поступлений аминокислот (снижается потребность в зависящем от белка глюконеогенезе за счет использования энергетического потенциала кетоновых тел) и потеря белка мускулатуры уменьшается.

Хотите больше новой информации по вопросам диетологии?
Оформите подписку на информационно-практический журнал «Практическая диетология»!

Роль почек

Почки не только выводят конечные продукты азотного распада (мочевину, креатинин и др.), но и являются дополнительным местом ресинтеза глюкозы из аминокислот, а также регулируют образование аммиака, компенсируя избыток ионов водорода в крови.

Глюконеогенез и функционирование кислотно-щелочной регуляции тесно скоординированы, поскольку субстраты этих процессов появляются при дезаминировании аминокислот: углерод для синтеза глюкозы и азот — для аммиака. Существует даже мнение, что именно производство глюкозы является основной реакцией почек на ацидоз, а образование аммиака происходит вторично.

Белок в нервной ткани

Для нервной ткани характерны более высокие концентрации аминокислот, чем в плазме. Это позволяет обеспечить мозг достаточным количеством ароматических аминокислот, являющихся предшественниками нейромедиаторов.

Некоторые заменимые аминокислоты, такие как глутамат (из которого при участии пиридоксина образуется гамма-аминомасляная кислота) и аспартат, также обладают влиянием на возбудимость нервной ткани. Их концентрация здесь высока, при этом заменимые аминокислоты способны синтезироваться и на месте.

Сон после еды

Специфическую роль играет триптофан, являющийся предшественником серотонина. Именно с повышением концентрации триптофана (а следовательно, и серотонина) связана сонливость после еды. Такой эффект особенно выражен при приеме больших количеств триптофана совместно с углеводистой пищей. Повышенная секреция инсулина снижает уровень в крови аминокислот с ветвящимися цепями, которые при преодолении барьера «кровь — мозг» обладают конкурентными взаимоотношениями с ароматическими аминокислотами, но в то же время не оказывает влияния на концентрацию связанного с альбумином триптофана. Благодаря подобным эффектам препараты триптофана могут использоваться в психиатрической практике.

При заболеваниях печени

Ограничение ароматических аминокислот в рационе, в связи с их влиянием на центральную нервную систему, имеет профилактическое значение при ведении пациентов с печеночной энцефалопатией. Элементные аминокислотные диеты с преимущественным содержанием лейцина, изолейцина, валина и аргинина помогают избежать развития белковой недостаточности у гепатологических больных и в то же время не приводят к возникновению печеночной комы.

Основные пластические функции протеиногенных аминокислот перечислены в таблице 2.

Таблица 2. Основные функции аминокислот

Нормы потребления белка

Современные рекомендации по обеспечению пожилых людей и стариков основными питательными веществами, в первую очередь белками, свидетельствуют о целесообразном некотором снижении суточного количества белковых продуктов в пищевом рационе до 0,75–0,8 г/кг веса. Это связано с тем, что интенсивность основных физиологических функций с каждым десятилетием жизни человека после 50 лет снижается почти на 10 % (Rogers J., Jensen G., 2004), потребность белка уменьшается за счет инволюции синтетических и пластических процессов и ферментообразования, продукции гормонов, ряда биологически активных веществ, обеспечения мышечной деятельности и т. д.

Рекомендуемые нормы потребления для белка с учетом приведенных выше показателей составляют 55–62 г/сут (для мужчины весом 77 кг в возрасте 60–70 лет) и 45–52 г/сут (для женщины весом 65 кг в возрасте 60–70 лет) по выводам IV Американского национального исследования по оценке здоровья и питания (2006).

Вместе с тем установлено, что при сохранении физической активности пожилых людей (профессиональной физической нагрузки, занятий физкультурой, работы на дачном участке и т. п.) для поддержания азотного равновесия организма требуется повышение белкового обеспечения пожилого человека в количестве 1–1,25 г/кг в день. Эта же квота пищевого белка полностью обеспечит потребности пожилого человека, находящегося в состоянии стресса, болезни или ранения (Lowenthal D. T., 1990).

Рис. 1. Влияние пищевых веществ на развитие болезней избыточного питания (по А. А. Покровскому)

Дефицит белка = старение

Важно отметить, что организм пожилого человека очень чувствителен как к дефициту экзогенно поступающих белков, так и к их избытку. В условиях белкового дефицита прогрессирующе развиваются процессы дистрофии и атрофии клеточных структур, в первую очередь мышечной ткани, слизистых оболочек (желудочно-кишечного тракта, дыхательной системы и др.), паренхиматозных органов (поджелудочной железы, печени, эндокринных желез и др.), структур иммунной системы. Белковый дефицит питания активизирует процессы старения организма.

Механизмы патологического действия на организм пожилого и старого человека пищевой белковой перегрузки связаны в первую очередь с белковой «агрессией» печени и связанной с этим несостоятельностью ферментных систем, неполной деполимеризацией всех фракций белка, накоплением в крови токсических продуктов незавершенных окислительно-восстановительных реакций и т. д.

Белковая перегрузка

Интоксикационный процесс метаболического генеза при избыточном белковом питании пожилых и старых людей многократно усиливается по причине развития процессов гнилостной кишечной диспепсии в условиях относительной ферментной недостаточности желудка, поджелудочной железы, тонкой кишки и развития синдромов мальдигестии и мальабсорбции, а также кишечного дисбиоза (Барановский А. Ю., Кондрашина Э. А., 2008).

Белковая пищевая перегрузка в рамках интоксикационного синдрома способствует перевозбуждению центральной нервной системы, иногда — состояниям, близким к неврозам. При этом наблюдается повышенный расход витаминов в организме с формированием витаминной недостаточности.

При длительном высокобелковом питании вначале наблюдается компенсаторное усиление, а затем угнетение секреторной функции желудка и поджелудочной железы, повышается риск развития таких заболеваний, как подагра, мочекаменная болезнь.

В следующем выпуске журнала «Практическая диетология» мы продолжим рассказ о геронтологических особенностях основных видов обмена веществ пациентов пожилого и старческого возраста — углеводном и жировом обмене.

// ПД

Хотите больше новой информации по вопросам диетологии?
Оформите подписку на информационно-практический журнал «Практическая диетология»!

Источник